Clases de Aminoácidos
Apolares
- La cadena R posee grupos hidrofóbicos que interactúan con otros grupos hidrofóbicos mediante fuerzas de Van der Waals.
- Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Glicina, Alanina, Valina
- Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Fenilalanina, Triptófano
Polares sin carga
- R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares.
- Serina, Tirosina
Polares con carga
- La cadena R contiene grupos polares cargados.
- Ácidos: R aporta grupos carboxilos cargados negativamente. Ácido aspártico
- Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente. Lisina, Histidina
Niveles de Organización Estructural en una Proteína
Estructura Primaria
- Disposición lineal de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- Péptidos: Cadenas lineales de aminoácidos enlazados.
- Oligopeptido: Unión de 1 a 10 aminoácidos.
- Polipéptido: Mayor número de constituyentes.
- Proteína: Polipéptido natural con más de 100 aminoácidos y estructura tridimensional definida.
- Secuencia de aminoácidos: Orden relativo de los aminoácidos.
Estructura Secundaria
- Plegamiento de la estructura primaria debido a puentes de hidrógeno.
- Tipos: α-hélice, β-laminar, giros tipo β.
Estructura Terciaria
- Conformación espacial definitiva de la cadena polipeptídica.
- Proteínas fibrosas: Estructura terciaria simple, alargadas, resistentes e insolubles en agua.
- Proteínas globulares: Estructura terciaria compleja, esferoidal, compacta y soluble en agua.
Estructura Cuaternaria
- Asociación de varias cadenas con estructura terciaria.
Motivos de la Estructura Suprasecundaria
- Asociaciones secundarias de hélices-α, láminas-β y giros-β que se repiten en la cadena peptídica.
Dominios Estructurales
- Combinaciones de hélices-α y láminas-β que forman estructuras compactas y estables.
- Dominios: Estructuras reconocibles de estructura secundaria en una terciaria.
- Giros β: Péptidos que unen las estructuras secundarias en una terciaria.
