Estructura de las Proteínas

4.1.- Estructura primaria

Se denomina de esta forma a la secuencia que siguen los aminoácidos de una proteína. Los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, y el último el que lleva el grupo carboxilo terminal o libre. La estructura primaria es de gran importancia, pues es la que determina el resto de los niveles y, como consecuencia, la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente, y un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función.

4.2.- Estructura secundaria

Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Existen dos tipos básicos, y un tercero especial.

a) Estructura en α-hélice

Se trata de la forma más simple y común. La molécula adopta una disposición helicoidal en sentido horario, los radicales (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice. Estos enlaces de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico hacen que, si estos enlaces se rompen, se pierda la estructura secundaria. Los R de los aminoácidos no intervienen en la formación de esta estructura. Es posible que dentro de una proteína haya zonas en las que la hélice esté desorganizada y no se pueda reconocer.

b) Estructura en β-lámina

En este caso, el plegamiento origina una estructura de lámina plegada en zig-zag. Los R de los aminoácidos se disponen alternativamente arriba y abajo de la estructura y no intervienen en su estabilización. Una vez más, la responsabilidad de la estabilidad de la estructura es de los átomos de los enlaces peptídicos que forman puentes de H entre aminoácidos enfrentados de otras cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. Estas cadenas plegadas se disponen paralelamente unas a otras.

Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones β y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares.

c) Hélice de colágeno

Es la estructura secundaria y final de la proteína colágeno. Está formada por tres cadenas polipeptídicas trenzadas y dispuestas helicoidalmente. La hélice es mucho más relajada que la α-hélice. Se debe a que posee en su estructura primaria muchos restos de prolina e hidroxiprolina.

4.3.- Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma final estable que manifiesta en el espacio (tridimensional) una proteína. De la estructura terciaria depende la función de la proteína, de forma que cualquier cambio que altere esa disposición puede provocar la pérdida de la actividad biológica de la proteína.

La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser de cuatro tipos:

1. Puentes disulfuro: Son fuertes enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH) de dos cisteínas.
2. Fuerzas electrostáticas: Son enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas.
3. Puentes de Hidrógeno: Se forman entre grupos polares no iónicos.
4. Fuerzas de Van der Waals o fuerzas hidrofóbicas: Son los enlaces más débiles y se producen entre grupos R no polares.

Existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:

1. Globulares: conformación redondeada y compacta con un alto grado de plegamiento, adquiriendo un aspecto esferoidal.
2. Fibrilares: estructura fibrosa y alargada con un menor grado de plegamiento.

4.4.- Estructura cuaternaria

Cuando varias cadenas polipeptídicas, iguales o distintas, se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada cadena ahora se llama subunidad y conserva su estructura terciaria. La unión entre las diferentes subunidades se realiza mediante gran número de enlaces débiles entre restos R de aminoácidos de diferentes cadenas, como puentes de Hidrógeno, interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas. También pueden aparecer puentes disulfuro entre dos cisteínas de dos subunidades distintas. Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria son:

• La hemoglobina.
• Proteínas musculares.