Enlace Peptídico

Definición de Enlace Peptídico

El enlace peptídico se establece por pérdida de una molécula de agua al unirse el grupo α – NH2 de un aminoácido con el grupo α – COOH de otro aminoácido para formar péptidos y proteínas. La unión de aminoácidos produce tres tipos de moléculas según su grado de complejidad:

• PÉPTIDO: Formado por 2 – 20 aminoácidos
  • Dipéptido: 2 aminoácidos
  • Tripéptido: 3 aminoácidos
  • Oligopéptido: hasta 20 aminoácidos
• CADENA POLIPEPTÍDICA O POLIPÉPTIDO: entre 20 – 50 aminoácidos
• PROTEÍNA: más de 50 aminoácidos. La proteína suele estar formada por uniones débiles de varias cadenas polipeptídicas.

Todos ellos se nombran empezando por el N – Terminal (α – NH2) del primer aminoácido con la terminación –il y se acaba por el C – Terminal (α – COOH) del último aminoácido.

Ejemplo: NH2 – ala – val – leu – gln – COOH, se nombra como alanil-valil-leucil-glutamina.

Características del Enlace Peptídico

• PLANO: los átomos se sitúan en un mismo plano para dar estabilidad a la molécula, alternando los grupos radicales R hacia arriba y abajo alternativamente.
• RÍGIDO: no se produce rotación entre los átomos debido a que el enlace peptídico se comporta como si fuera un doble enlace.

Estructura de las Proteínas

Una proteína es una secuencia (tipo y orden) de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos que pueden adquirir varias estructuras o conformaciones. Las características de sus grupos radicales R determinan que puedan formarse enlaces intramoleculares débiles entre los distintos aminoácidos de la misma proteína (enlaces de hidrógeno, iónicos, disulfuro, hidrofóbicos…). Por este motivo adoptan en el espacio distintas conformaciones (formas en el espacio) o estructuras:

Estructura Primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos que forman la proteína, es la secuencia, es decir, qué aminoácidos son y en qué orden están. Una proteína en estructura 1ª no tiene función biológica, está desnaturalizada.

Estructura Secundaria

Es la ordenación espacial de la estructura 1ª a lo largo de una dirección.

• Formada por unión de varias cadenas polipeptídicas.
• Debida a ENLACES DE HIDRÓGENO.
• Permite la función biológica de unas proteínas llamadas QUERATINAS O FIBROSAS, que pueden ser α – queratinas y β – queratinas.
• Son INSOLUBLES en agua.
• Tienen FUNCIÓN ESTRUCTURAL.

La estructura 2ª tiene tres conformaciones:

• α – hélice o helicoidal.
• β – hélice o zig-zag o lámina plegada.
• Triple hélice de colágeno

Enzimas

Concepto de Enzima

Es una proteína especializada en la catálisis de las reacciones biológicas. Es un biocatalizador que se caracteriza por:

• Actuar a baja concentración
• No se consumen ni alteran en la reacción
• Son específicas, ya que actúan sobre sustrato o sobre reacciones específicas.

Nomenclatura de las Enzimas

• Prefijo definido por el tipo de reacción o por el tipo de sustrato sobre el que actúa.
• Sufijo: -asa
• Ejemplo: deshidrogenada (cataliza una reacción de deshidrogenación), ureasa (actúa sobre el sustrato urea.)

Clasificación de las Enzimas

• HIDROLASAS: catalizan reacciones de hidrólisis; como la sacarasa (hidrólisis de la sacarosa), la celulasa (hidrólisis de la celulosa) y la amilasa (hidrólisis del almidón)
• TRANSFERASAS: catalizan reacciones de transferencia de grupos funcionales; como la fosforilasa (transferencia de grupos fosfato) y la transaminasa (transferencia de grupos amino)
• ÓXIDO-REDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidación y reducción; como la deshidrogenasa (paso de hidrógenos de una molécula a otra) y oxidasas (oxidación)
• ISOMERASAS: catalizan reacciones de transformación de un isómero en otro.
• LIASAS: catalizan reacciones de aparición o eliminación de grupos por lo que aparecen o desaparecen dobles enlaces; como la carboxilasa (aportar carbono en forma de CO2) y la descarboxilasa (eliminar ese carbono)
• SINTETASAS O LIGASAS: catalizan reacciones de síntesis o formación de sustancias; como las polimerasas (formación de polímeros.)

Mecanismo de Actividad Enzimática

Una reacción química S → P (sustrato que se transforma en producto) tiene lugar porque una cierta cantidad de moléculas de sustrato, tiene la suficiente energía como para alcanzar un estado energético activado llamado ESTADO DE TRANSICIÓN, en el que la probabilidad de que se formen o rompan enlaces es muy elevada, por lo que S se transforma en P.

El estado de transición (estado activado de energía) se alcanza con y sin enzima.

La enzima E acelera la reacción química, aumenta su velocidad, porque disminuye la energía necesaria para llegar al estado de transición, siendo éste un nivel de menos energía.

Reacción sin enzima (la reacción dura más tiempo) S → P

Reacción con enzima (la reacción dura menos) S + E → P + E

Al llegar al estado de transición, el S se une a la E formando un complejo inestable llamado COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO, que después da origen al P liberándose la enzima intacta.