Enlace Peptídico

El enlace peptídico es la unión de cadenas formadas por aminoácidos (a.a). Estos enlaces son covalentes, formados entre el grupo carboxilo de un a.a y el grupo amino de otro, con la pérdida de una molécula de agua.

Características del Enlace Peptídico

• Es un enlace covalente más corto.
• Posee cierto carácter de doble enlace, lo que impide su libre rotación.
• Los cuatro átomos del grupo peptídico se sitúan en un mismo plano.

Estructuras de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de los a.a, indicando cuáles la forman y el orden en que se encuentran unidos. Es la estructura más sencilla y la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) para ser estable. Los carbonos alfa de los a.a son responsables del giro. Los modelos más frecuentes son:

Alfa-hélice

Se enrolla en espiral debido a los giros que se producen en torno al carbono alfa. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intercatenarios formados entre el grupo -NH y el grupo -C=O.

Lámina Plegada

Su estructura primaria es en zigzag y las cadenas se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas: paralelas o antiparalelas. En la forma paralela, las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en las antiparalelas se alternan cadenas polipeptídicas en las direcciones N-C y C-N.

Hélice de Colágeno (Triple Hélice)

Es la estructura que presenta el colágeno, presente en tendones y tejidos conectivos. Se trata de una estructura particularmente rígida.

Estructura Terciaria

Es una estructura estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales -R de los diferentes a.a, que pueden estar situados en posiciones muy alejadas entre sí. Se distinguen diferentes tipos de uniones:

• Enlaces de hidrógeno: entre grupos peptídicos.
• Atracciones electrostáticas: entre grupos con carga opuesta.
• Atracciones hidrofóbicas: y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
• Puentes disulfuro: enlaces covalentes entre dos cisteínas.

La estructura terciaria de las proteínas está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 a.a, conectados a través del esqueleto polipeptídico. La estructura dentro de un determinado dominio suele ser independiente y pueden presentar estructura de alfa-hélice o bien de lámina plegada.

Estructura Cuaternaria

Es la estructura que poseen proteínas tanto globulares como fibrosas, formadas por dos o más cadenas polipeptídicas denominadas subunidades, que pueden ser iguales o diferentes. Se unen mediante débiles fuerzas de Van der Waals o enlaces de hidrógeno.

Ejemplos:

• Colágeno: proteína fibrosa formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande.
• Hemoglobina: proteína globular compuesta de 4 cadenas polipeptídicas, dos de un tipo y dos de otro.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: se debe a que solo los grupos -R polares se sitúan sobre la superficie de la proteína y establecen enlaces de hidrógeno con el agua. Las proteínas fibrosas son insolubles, mientras que las globulares son hidrosolubles.
• Desnaturalización: es la rotura de enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La proteína mantiene su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. Esta desnaturalización puede ser provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por tratamiento con sustancias desnaturalizantes. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas también pierden su actividad biológica.
• Especificidad: es la característica más distintiva de las proteínas y se manifiesta en dos niveles:
  • Especificidad de función: reside en la posición que ocupan determinados a.a en su secuencia lineal. Coincide con la estructura cuaternaria de la proteína, que es responsable de su función. Una pequeña variación puede provocar la pérdida de la funcionalidad.
  • Especificidad de especie: las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tienen una composición y estructura similares.
• Capacidad amortiguadora: comportamiento anfótero. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio, son capaces de amortiguar el pH.

Funciones de las Proteínas

• De reserva: almacenan a.a para utilizarlos como elementos nutritivos.
• De transporte:
  • Lipoproteínas: transportan lípidos.
  • Citocromos: transportadores de electrones localizados en la membrana celular de las bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias.
  • Hemoglobina: transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células.
• Función contráctil: la actina y la miosina son responsables de la contracción muscular.
• Protectora: la trombina y el fibrinógeno son anticuerpos capaces de discriminar lo propio de lo ajeno.
• Hormonal: proteínas reguladoras capaces de controlar importantes funciones celulares como el metabolismo o la reproducción.
• Estructural: proporcionan soporte mecánico a las células animales y vegetales.
• Enzimática: son catalizadores bioquímicos.

Ácidos Nucleicos

Son las moléculas encargadas de almacenar, transmitir y expresar la información genética. Se diferencian dos tipos: ADN y ARN. Están formados por unidades denominadas nucleótidos, que a su vez están compuestos por la unión de una base nitrogenada, un azúcar de cinco átomos de carbono (pentosa) y una molécula de ácido fosfórico (H₃PO₄).

Componentes de los Nucleótidos

• Bases nitrogenadas: son compuestos heterocíclicos, formados por carbono y nitrógeno. Las estructuras que forman son planas. Se diferencian dos tipos de bases nitrogenadas:
  • Púricas: adenina (A) y guanina (G).
  • Pirimidínicas: citosina (C), timina (T) y uracilo (U).
• Pentosa: la ribosa se encuentra en los nucleótidos del ARN y la desoxirribosa en los del ADN.
• Ácido fosfórico: se encuentra en los nucleótidos en forma de ión fosfato.

Nucleósidos

Es la unión entre una base nitrogenada y una pentosa, mediante un enlace N-glucosídico entre el C1′ de la pent

osa y un N de la base (N1 es pirimidínica y N9 es púrica) con la pérdida de una molécula de agua.

ADN en las células eucariotas y procarióticas: en ambas el ADN puede adoptar diversas formas y niveles de complejidad. Procarióticas- en ellas existe una una molécula de ADN circular, es decir, extremos cerrados que recibe el nombre de cromosoma bacteriano. Eucarióticas- el ADN se encuentra en el interior del núcleo formando largas moléculas lineales asociadas a proteínas básicas formando una fibra y el conjunto de ellas constituye la cromatina . Se encuentran en el núcleo, mitocondrias y cloroplastos. Virus- adoptan multiples formas. En los virus una sola molécula puede ser monocatenaria o bicatenaria, ambos tipos pueden presentarse en forma lineal o circular.

ARN – ácido ribonucleico que está formado por la unión de ribonucleotidos de A,G,C,U. En su mayoría el ARN es monocatenario donde en algunas zonas llamadas horquillas pueden prestar estructura de doble hélice. Cuando las zonas complemntarias estás separadas por regiones no complementarios se forman bucles. La función de ARN es dirigir la sinepesis de las proteínas a partir de la información optenida de ADN.

–ARNm constituye entre 2%-5%. Posee una estructura lineal y su función consiste en copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas donde se realiza la sintesís de la proteína. El ARNm tiene una vida muy corta está destruido por enzimas llamadas ribonucleasas nada mas ser utilizado.

-ARNr constituye hasta 80% de total de ARN, sus cadenas son largas y monocatenarios, aunque en algunos regiones las bases nitrogenadas se encuentras apareadas por tanto ARNt en esas zonas tiene doble cadena. También se le denomina estructural ya que asociado al conjunto de proteínas básicas forman un ribosoma.

–ARNt su función es transportar los aminoácidos hasta los ribosomas para formar proteínas, en algunas zonas aparece doble hélice. Una d ellas características de ARNt es la presencia de nucleótidos con bases nitrogenadas diferentes 10% en total a las normales.en el extremo 5′ hay un triplete de bases nintrogenadas en el que siempre está guanina y un ácido fosfórico libre. El extremo 3′ formado por C-C-A es donde el ARN se une al a.a . En el brazo A está el anticodón para cada ARNt en función de aminoácido que va a transportar.

–ARNn formando el nucleolo, se fragmenta y da lugar a los diferentes tipos de ARNr.