Estructura y Clasificación de las Proteínas

Estructura

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos (aa.) de la proteína. Nos indica qué aa. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aa., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Tipos de Estructura Secundaria

Existen dos tipos de estructura secundaria:

  • α (alfa)-hélice
  • Conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aa. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

  • Puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
  • Puentes de hidrógeno
  • Puentes eléctricos
  • Interacciones hidrofóbicas

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

Clasificación

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:

  • Glicina
  • Alanina
  • Valina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Fenilalanina
  • Triptofano
  • Serina
  • Treonina
  • Tirosina
  • Prolina
  • Hidroxiprolina
  • Metionina
  • Cisteína
  • Cistina
  • Lisina
  • Arginina
  • Histidina
  • Ácido aspártico
  • Ácido glutámico

Según su Composición

Pueden clasificarse en proteínas simples y proteínas conjugadas.

Las simples o “Holoproteínas” son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, mientras que las conjugadas o “Heteroproteínas” son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina»grupo prostétic». Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.

La siguiente tabla muestra la clasificación completa.

CONJUGADAS
NOMBRECOMPONENTE NO PROTEICO
NucleoproteínasÁcidos nucléicos
LipoproteínasLípidos
FosfoproteínasGrupos fosfato
MetaloproteínasMetales
GlucoproteínasMonosacáridos

Glucoproteínas

  • Ribonucleasa
  • Mucoproteínas
  • Anticuerpos
  • Hormona luteinizante

Lipoproteínas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas

  • Nucleosomas de la cromatina
  • Ribosomas

Cromoproteínas

  • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
  • Citocromos, que transportan electrones

SIMPLES

Globulares
  • Prolaminas: Zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada)
  • Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz)
  • Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
  • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
  • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas…etc.
Fibrosas
  • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
  • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
  • Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
  • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *