Estructura de las Proteínas
Las proteínas son moléculas orgánicas esenciales para la vida, desempeñando una amplia variedad de funciones biológicas. Su estructura jerárquica determina su función específica.
Estructura Primaria
La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos (aa) que la componen. Esta secuencia es única para cada proteína y está codificada en el ADN.
Es la estructura más simple y fundamental, ya que determina las estructuras proteicas superiores.
La estructura primaria se mantiene estable mediante enlaces peptídicos entre los aminoácidos.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria describe la disposición espacial de la secuencia de aminoácidos para lograr estabilidad. Los modelos más comunes son la α-hélice y la β-lámina plegada. Un tipo menos frecuente es la hélice de colágeno.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la disposición tridimensional que adopta la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma. Determina la configuración espacial definitiva de la proteína. Estas uniones pueden ser enlaces débiles o fuertes.
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria se presenta en proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí. Cada una de estas cadenas polipeptídicas se denomina subunidad, monómero o protómero.
Clasificación de las Proteínas
Las proteínas se pueden clasificar en función de su composición en holoproteínas y heteroproteínas.
Holoproteínas
Las holoproteínas están compuestas exclusivamente por aminoácidos.
Proteínas Globulares
- Actina: Proteína globular que se ensambla formando filamentos. Junto con la miosina, son responsables de la contracción muscular.
- Albúminas: Grupo de proteínas con función de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos.
- Globulinas: Grupo de proteínas con forma globular casi perfecta.
- Histonas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN de las células, empaquetándolo, excepto en los espermatozoides.
- Protaminas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN de los espermatozoides, empaquetándolo.
Proteínas Filamentosas
Proteínas de estructura más simple que las globulares. Son insolubles en agua y presentan importantes funciones estructurales o protectoras.
- Colágeno: Principal componente del tejido conectivo, componente de la matriz extracelular de la piel, cartílago, huesos, tendones y córnea. Presenta gran resistencia al estiramiento.
- Elastina: Proteína fibrosa y flexible localizada en el tejido conectivo de estructuras y órganos elásticos, como la piel, cartílago o vasos sanguíneos. Poseen una gran elasticidad que les permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza.
- Queratinas: Forman parte de los tejidos de uñas, pelo, lana y cuernos de los animales.
- Miosina: Participa en la contracción muscular.
Heteroproteínas
Proteínas que en su composición presentan una parte proteica formada por aminoácidos (grupo proteico) y una porción no proteica denominada grupo prostético.
- Glicoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica. Las glicoproteínas sanguíneas, como la protrombina, y las glicoproteínas de las membranas celulares forman el glicocálix. También incluyen la FSH (hormona estimulante del folículo) y la LH (hormona luteinizante), que participan en la maduración de los óvulos, y las mucoproteínas (proteoglicanos) del líquido sinovial.
- Lipoproteínas: Proteínas cuyo grupo prostético es un lípido. Muchas forman parte de las membranas plasmáticas. Otras están presentes en el plasma sanguíneo y se encargan de transportar lípidos insolubles entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos. Las principales lipoproteínas son el LDL y el HDL.
Enzimas
Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones metabólicas. Cumplen las dos características propias de los catalizadores:
- Disminuyen la energía de activación de la reacción
- No se consumen tras la reacción
Centro Activo
La sustancia sobre la que actúa una enzima es el substrato.
Las enzimas presentan un centro activo: casi todas las enzimas son mucho más grandes que los substratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (aproximadamente 3 – 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis. La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción se denomina centro activo.
El coenzima se une a un enzima → el enzima se une a su substrato específico → el enzima ataca a dicho substrato, arráncandole electrones que cede al coenzima → el coenzima acepta los electrones y se desprende del enzima → El coenzima transporta los electrones y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos electrones.
Las enzimas presentan una gran especificidad por el substrato.
Este acoplamiento enzima-substrato se explicaba hasta hace poco tiempo según el modelo de complementariedad (llave-cerradura): ambas moléculas, enzima y substrato, poseen complementariedad geométrica (sus estructuras encajan exactamente una con la otra). Actualmente se explica la especificidad enzima-substrato según el modelo del ajuste inducido. Este modelo explica que el substrato induce a la enzima a modificar su conformación para que el acoplamiento sea perfecto. Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el substrato.