Estructura de las Proteínas

4.2.1. Conformación Helicoidal

– Propia de las llamadas α – QUERATINAS.
– Cada cadena polipeptídica adopta forma de HELICOIDE alrededor de un eje quedando los radicales R fuera de la hélice.
– Las hélices se mantienen unidas a través de ENLACES DE HIDRÓGENO INTRACATENARIOS (en la misma cadena polipeptídica).
– La unión de cadenas polipeptídicas se establece a través de ENLACES DISULFURO INTERCATENARIOS (entre cadenas polipeptídicas distintas) que unen unos helicoides con otros a través de las cisteínas (con azufre) y de forma antiparalela.
– Son INSOLUBLES en agua por abundar en ellas los aminoácidos apolares: ala, val, phe, ile, met…
– FUNCIÓN ESTRUCTURAL: pelo, plumas, escamas, uñas.
– Existen dos tipos de α – QUERATINAS:

• α – queratinas duras, con mucha cisteína y enlaces disulfuro.
• α – queratinas flexibles, con poca cisteína y enlaces de hidrógeno.

4.2.2. Conformación Lámina Plegada

– Propia de las llamadas β – QUERATINAS.
– Las cadenas polipeptídicas adoptan forma de zig-zag y se unen unas a otras de forma antiparalela a través de ENLACES DE HIDRÓGENO INTERCATENARIOS, constituyendo la LÁMINA PLEGADA.
– Los radicales R se orientan de forma alternativa hacia arriba y abajo para dar estabilidad a la molécula. No tienen cisteína como aminoácido constituyente pero sí abunda la glicocola.
A pesar de ello son INSOLUBLES en agua.
– Función ESTRUCTURAL. La fibroína es la proteína que compone a la seda de la tela de araña.
– Se representa en forma de cintas.

4.2.3. Triple Hélice de Colágeno

– El COLÁGENO es una proteína imprescindible y la más abundante en los animales. Es dura y da sostén al cuerpo formando tendones, huesos, piel, tejido conjuntivo.
– Su aminoácido característico es la prolina y la hidroxiprolina.
– Se la considera con estructura 2ª por ser fibrosa, insoluble y estructural, pero no es ni α ni β.

4.3. Estructura Terciaria

– Es la disposición espacial de la proteína en tres dimensiones.
– Son proteínas GLOBULARES de aspecto esférico que están formadas por fragmentos de α – hélice y β – hélice orientados en las tres direcciones del espacio.
– Las proteínas con estructura 3ª están formadas por varios dominios. Un dominio es una unidad compacta de 50 – 300 aminoácidos que se unen a otros dominios para formar la estructura 3ª a través de bisagras.
– Son SOLUBLES en agua porque los aminoácidos polares se orientan al exterior y los apolares quedan escondidos.
– La estructura 3ª se mantiene por enlaces de tipo hidrofóbico, iónico, disulfuro, enlaces de hidrógeno… Realizan multitud de funciones: transportadora, hormonal, enzimática, anticuerpos…
– Un ejemplo: MIOGLOBINA

• Función transportadora.
• La mioglobina transporta O₂ en los músculos porque tiene un grupo molecular característico con afinidad por el O₂. Es el GRUPO HEMO FERROPORFIRÍNICO con un ión Fe²⁺ en su interior y sin el cual es incapaz de unir una molécula de O₂.

4.4. Estructura Cuaternaria

– Se forma por la unión no covalente de varias cadenas polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de las cuales tiene estructura 3ª.
– Son SOLUBLES, GLOBULARES y ejercen multitud de funciones.
– Un ejemplo: HEMOGLOBINA

• Función transportadora.
• La hemoglobina transporta O₂ en la sangre para cederlo después a las células del cuerpo. Está constituida por 4 subunidades cada una de las cuales tiene estructura 3ª y un grupo HEMO FERROPORFIRÍNICO. Tiene capacidad para transportar 4 moléculas de O₂ por tener 4 grupos hemo

6. Clasificación de las Proteínas (según la función)

• FUNCIÓN ESTRUCTURAL: forman parte de estructuras en seres vivos.
  
  • Colágeno, queratina, fibroína, elastina.
  • proteínas de membrana.
• FUNCIÓN TRANSPORTADORA: transportan sustancias en los seres vivos.
  
  • Mioglobina y hemoglobina.
  • Lipoproteínas del plasma (transportan lípidos)
• FUNCIÓN DE RESERVA: como almacén de aminoácidos.
  
  • Ovoalbúmina (almacén de aminoácidos en huevo), seroalbúmina (almacén de aminoácidos en suero), caseína (almacén de aminoácidos en leche), gluteína (trigo), ferritina (reserva de Fe)
• FUNCIÓN CONTRÁCTIL: en la contracción muscular.
  
  • Actina y miosina.
• FUNCIÓN DEFENSIVA: durante la respuesta inmunitaria.
  
  • Inmunoglobulinas o anticuerpos.
  • Fibrina, trombina.
• FUNCIÓN DE SEÑALIZACIÓN O RECONOCIMIENTO: son proteínas de membrana a las que se unen sustancias desencadenando una función biológica.
  
  • Receptores de membrana.
• FUNCIÓN BIOCATALIZADORA HORMONAL: son hormonas de origen proteína.
  
  • adrenalina
• FUNCIÓN BIOCATALIZADORA VITAMÍNICA: son vitaminas de origen proteína.
  
  • Vitaminas B y C
• FUNCIÓN BIOCATALIZADORA ENZIMÁTICA: regulan reacciones químicas y son las enzimas