Estructura y Función de las Proteínas

Aminoácidos y Enlaces

Características de los Aminoácidos

Los aminoácidos proteicos comparten una estructura común: un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono alfa (C_α). A este carbono también se unen un átomo de hidrógeno (H) y un radical (R) que varía entre los 20 aminoácidos. Los humanos solo sintetizamos 10; los restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben obtenerse de la dieta: treonina, lisina, triptófano, metionina, isoleucina, valina, leucina, fenilalanina, histidina y arginina (estos dos últimos son esenciales durante la infancia).

Los aminoácidos son sólidos cristalinos con alto punto de fusión y solubles en agua. Excepto la glicina, presentan estereoisomería (enantiómeros D y L) debido al carbono alfa asimétrico, y son ópticamente activos. Las proteínas solo contienen aminoácidos L. Los aminoácidos también son anfóteros, actuando como bases en medios ácidos y como ácidos en medios básicos.

Enlace Peptídico

El enlace peptídico, un tipo de enlace amídico (-CO-NH-), une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente, liberando agua. Los aminoácidos unidos se llaman residuos. El extremo amino libre se denomina N-terminal y el carboxilo libre, C-terminal. El enlace peptídico, rígido y corto, limita la rotación, excepto en los enlaces C_α-C y C_α-N.

Enzimas

Definición y Naturaleza Química

Las enzimas, catalizadores biológicos, reducen la energía de activación y aceleran las reacciones. Son altamente activas, sensibles a temperatura y pH, y específicas. La mayoría son proteínas globulares, excepto las ribozimas (ARN). Algunas, llamadas holoenzimas, requieren cofactores no proteicos (ej. NAD+, FAD+, vitaminas, grupos hemo, iones minerales) para su actividad catalítica. La parte proteica de la holoenzima se llama apoenzima.

Apoenzima

El apoenzima es la porción proteica de una holoenzima, que requiere un cofactor para su actividad. La holoenzima es la suma del apoenzima y el cofactor.

Carácter Anfótero

El carácter anfótero de los aminoácidos les permite actuar como ácidos o bases. En disolución acuosa, pueden ionizarse como ácido (liberando protones del grupo -COOH), como base (captando protones en el grupo -NH₂) o como ambos, formando un zwitterion. El punto isoeléctrico es el pH donde el aminoácido es neutro. Esta propiedad permite la regulación del pH.

Clasificación y Estructura de las Proteínas

Unidades Estructurales

Las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos, compuestos por un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (H) y un radical (R) unidos a un carbono alfa (C_α).

Clasificación: Holoproteínas y Heteroproteínas

• Holoproteínas: Compuestas solo por aminoácidos.
  • Globulares: Esféricas, solubles en agua (ej. albúminas, globulinas).
  • Fibrosas: Insolubles en agua, función estructural (ej. colágeno, elastina, queratina).
• Heteroproteínas: Contienen un grupo prostético no proteico.
  • Glucoproteínas: Con glúcidos (ej. peptidoglucanos, proteínas de membrana, hormonas).
  • Lipoproteínas: Con lípidos (ej. quilomicrones, HDL, LDL).
  • Cromoproteínas: Con grupos coloreados (ej. hemoglobina, mioglobina).
  • Fosfoproteínas: Con ácido ortofosfórico (ej. caseína, vitelina).
  • Nucleoproteínas: Con ácidos nucleicos (ej. histonas, protaminas).

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se escribe del N-terminal al C-terminal. Se caracteriza por la composición y el orden de los aminoácidos.

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura espacial de una proteína debido a condiciones ambientales desfavorables, lo que anula su función. Se produce por la ruptura de enlaces débiles (puentes de hidrógeno, etc.) que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Consecuencias de la Desnaturalización

La desnaturalización provoca la pérdida de la función biológica, que depende de la unión selectiva con otras moléculas gracias a su estructura tridimensional. Esta unión específica puede darse entre moléculas idénticas (ej. estructuras fibrosas) o diferentes (ej. antígeno-anticuerpo, enzima-sustrato, hemoglobina-oxígeno).