Estructura de las Proteínas

Introducción

Un polipéptido formado por más de 50 aminoácidos se considera una proteína.

Estructura Primaria

Corresponde a la secuencia u orden de aminoácidos de la proteína. Se considera como extremo inicial aquel que presenta el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-terminal), y como extremo final aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).

Estructura Secundaria

Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, la cadena polipeptídica adopta una disposición espacial estable.

Tipos de Estructura Secundaria

• Estructura en α-hélice: Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del -NH- del cuarto aminoácido.
• Estructura de la hélice del colágeno: Las cadenas polipeptídicas que forman el colágeno tienen una disposición en hélice especial, que se enrolla de forma levógira. Tienen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice, sino una hélice más distendida.
• Conformación-β: La cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos. Si la cadena con conformación-β se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos. Esta disposición puede dar lugar a una lámina en zigzag muy estable, denominada β-lámina plegada.

Estructura Terciaria

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Éstas se mantienen estables debido a enlaces disulfuro o enlaces de hidrógeno entre los radicales (R) de los aminoácidos.

Conformación Interna y Dominios Estructurales

Los tramos rectos de las proteínas con estructura terciaria presentan estructuras secundarias del tipo α-hélice o de conformación β. En algunos casos hay combinaciones de α-hélice y de conformación β que se denominan dominios estructurales. Los diferentes dominios se unen entre sí por zonas estrechas. Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada, y dan lugar a las proteínas filamentosas. Las más conocidas son: el colágeno de los huesos y la α-queratina del pelo.

Estructura Cuaternaria

Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria unidas entre sí por enlaces débiles y, en ocasiones, por enlaces disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas se denomina protómero. Según el número de protómeros que se asocian, se clasifican en: dímeros (como la insulina), trímeros (como el colágeno), tetrámeros (como la hemoglobina) o pentámeros (como la ARN-polimerasa).

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo si tienen carga elevada. Estos radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas.
• Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria, y en ocasiones, la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen por cambios de pH, variaciones de temperatura, etc.
• Especificidad: Cada enzima actúa sobre un sustrato determinado.
• Capacidad amortiguadora: Son disoluciones tampón o amortiguadoras debido a su carácter anfótero.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Forman parte de la membrana plasmática. Ej: queratina.
• Reserva: Gluten de la semilla de trigo.
• Transporte: La hemoglobina transporta el oxígeno y las lipoproteínas transportan lípidos.
• Enzimática: Tienen acción biocatalizadora, es decir, regulan las reacciones químicas. Ej: la maltasa, que convierte la maltosa en dos glucosas, y la lipasa, que disgrega grasas de los alimentos para facilitar su absorción.
• Contráctil: Como la actina o la miosina, que al moverse entre sí provocan la contracción y relajación del músculo.
• Hormonal: Proteínas transportadas por el medio interno del organismo (sangre o savia). Ej: insulina del páncreas.
• Defensa: La realizan las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos, que son moléculas que se asocian a las sustancias extrañas que penetran en el organismo (los antígenos) y los neutralizan.
• Homeostática: Consiste en mantener constantes los valores de determinadas variables del medio interno, como salinidad, acidez, etc. Ej: la trombina, que participa en la coagulación de la sangre cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

• Fibrilares:
  • Queratina (piel, pelo, uñas, plumas)
  • Colágeno: resistente al estiramiento (tejido conjuntivo)
  • Elastina: poseen gran elasticidad (pulmones, arterias)
  • Miosina: participa en la contracción muscular (músculos)
• Globulares:
  • Histonas (aminoácidos básicos)
  • Globulinas (parte proteica de la hemoglobina)
  • Albúminas (reserva, transporte): leche, huevo

Heteroproteínas

• Fosfoproteínas (ácido fosfórico): caseína (leche), vitelina (yema de huevo)
• Glucoproteínas (glúcido): proteoglucanos (tendones)
• Lipoproteínas (ácido graso): tienen función de transporte de triglicéridos o colesterol
• Cromoproteínas (dan color): compuestos porfínicos (hemoglobinas, mioglobinas, citocromos, clorofilas) o compuestos no porfínicos (hemocianina, hemeritrina)