Lípidos

3. Se hidrolizan con sosa, NAOH o potasa KOH para dar sales básicas o jabones, denominándose a esta Reacción saponificación.

4. Su punto de fusión depende de:

• el grado de instauración: al tener dobles enlaces las moléculas se acortan haciendo disminuir el punto de fusión.

• la longitud de la cadena: que hará aumentar el punto de fusión porque se incrementan las uniones con otras moléculas.

Lípidos saponificables-> triacilglicéridos-grasas

Lípidos insaponificables:

1. TERPENOS. ESTEROIDES, se diferencian en la posición de los dobles enlaces;

2. – el tipo de grupos funcionales

3. – y las posiciones en que se encuentren estos grupos Esteroles

Reserva. Constituyen la principal reserva energética del organismo.

Estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas citoplasmáticas y de los orgánulos celulares. Fosfolípidos, colesterol, Glucolípidos etc. son encargados de cumplir esta función.

Transportadora. El transporte de lípidos, desde el intestino hasta el lugar de utilización o al tejido adiposo (almacenaje), se realiza mediante la emulsión de los lípidos por los ácidos biliares y los proteolípidos, asociaciones de proteínas específicas con triacilglicéridos, colesterol, fosfolípidos, etc., que permiten su transporte por sangre y linfa.

Proteínas

Se refiere al orden en que se disponen los Aa en la cadena de la proteína.

La unión de los Aa por enlaces peptídicos produce una cadena formada por carbonos y nitrógenos de forma alternada de la que cuelgan las cadenas laterales.

Así la estructura primaria es la ordenación de las cadenas laterales de los Aa.

Para nombrar las cadenas polipeptídicas empezamos por el que tiene libre el extremo N-terminal hasta el que tiene libre el C-terminal.

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético

Aminoácido; moléculas orgánicas formadas por un grupo funcional amino (-NH2) y ácido carboxílico (-COOH). Casi la totalidad de los Aa son α-aminoácidos, ya que el grupo –NH2 se encuentra en un carbono contiguo al carboxílico.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por rotura de los pliegues espontáneos de la molécula. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH, etc. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior conformación, proceso llamado renaturalización.

La función biológica de una proteína depende de su estructura terciaria, que le confiere una conformación espacial a la que debe su función.

Estructura secundaria

Hélice alfa

Esta se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -C=O.

– Lámina plegada beta

Se produce cuando la cadena principal se estira al máximo. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zig-zag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

SEMEJANZAS

Tanto la Alfa-Hélice como la Lámina Plegada se encuentran en la estructura secundaria, las unen puentes de hidrógeno quienes las estabilizan. También se encuentran entre grupos C=0 y -NH, de aminoácidos diferentes.

Tipos de proteínas

HOLOPROTEÍNAS. Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS. Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético

A la estructura terciaria de las proteínas

Fibrosa. Son alargadas, muy resistentes e insolubles en agua. La conformación secundaria mantiene su orden sin modificaciones:

Globular. La estructura secundaria se pliega como un ovillo. Se forma una proteína esférica, compacta y soluble en agua. Tienen funciones enzimáticas, hormonales y de transporte. Generalmente poseen las conformaciones en hélices α y láminas β. El plegamiento y la distribución de esta conformación se realiza:

• Los Aa con cadenas apolares se disponen en el interior,

• Los Aa con restos polares se localizan en la superficie

catálisis de reacciones metabólicas, inmunidad, transporte de ciertas sustancias.

Constituyente de las membranas biológicas: Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Transporte de ciertas sustancias:

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Enzimas

¿Qué significa el término: anfótero, aplicado a los aminoácidos?

Los aminoácidos son moléculas anfóteras, capacidad de comportarse como ácidos o bases según el medio en que se encuentren.

El grupo carboxílico cede protones y el grupo amino los toma.

Son capaces de ionizar, dando lugar a la aparición de dipolos cuya carga eléctrica depende del pH del medio.

* A pH < 7 el Aa capta protones y se comporta como una base

* A pH > 7 el Aa cede protones y se comporta como un ácido

* Al pH en que el Aa está en forma dipolar neutra se le denomina punto isoeléctrico

¿Entre qué grupos químicos se forma el enlace peptídico?

Entre el grupo amino (-CH2) y el ácido carboxílico (-COOH)

H2N-C-COOH R

¿Cómo se denomina el proceso por el que una proteína pierde su estructura terciaria?

La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por rotura de los pliegues espontáneos de la molécula. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH, etc.

¿Qué consecuencias tiene la pérdida de la estructura terciaria?

Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita

Cita una causa que desencadene la pérdida de la estructura terciaria

– La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH, etc.

Cuál es la naturaleza del enzima?

Las enzimas, con excepción de moléculas de ARN, son proteínas de naturaleza globular. En algunas, además de presentar una parte de proteína, llamada apoenzima, presenta otros componentes no proteicos necesarios para su actividad, denominado cofactor. Este tipo de enzimas se denominan Holoenzimas

¿Qué es una holoenzima?

Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o molécula inorgánica; o molécula orgánica compleja que es la coenzima

c. ¿Qué se entiende por centro activo de un enzima?(LUGAR)

Las enzimas son moléculas altamente específicas para las reacciones que catalizan, es decir, cada enzima posee en su superficie una zona activa, denominada centro catalítico o centro activo.

d. ¿Qué se entiende por especificidad enzimática?

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción).

¿Cuál es la naturaleza de las biomoléculas subrayadas en el texto?

La lactosa es un disacárido formado por la unión de una molécula de glucosa y otra de galactosa.

Las enzimas, con excepción de moléculas de ARN son proteínas de naturaleza globular

¿Cuáles son las subunidades que constituyen cada una?

Están formados, generalmente, por más de una cadena polipeptídica (subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria

¿Cuál es la principal función del enzima?

Estas hacen posible que las reacciones metabólicas se desarrollen a un ritmo razonable, compatible con la vida.

¿Cuántas enzimas quedan después de la actividad enzimática?

Las enzimas no se consumen durante la reacción biológica, por lo que al final de la misma habrá la misma cantidad de enzima que al principio

Cita dos factores físico-químicos que controlan la actividad enzimática

Los factores que pueden influir en la actividad de una enzima son:

• Temperatura. La variación de temperatura provoca cambios en la estructura terciara o en la cuaternaria (si la tuviesen) de las enzimas, alterando su función biológica. Cada enzima posee una temperatura óptima de funcionamiento. Si la temperatura aumenta, se dificulta la unión enzima-sustrato. A partir de cierta temperatura la enzima se desnaturaliza, perdiendo así su estructura terciaria o cuaternaria, por tanto, su función biológica.

• pH. Las enzimas presentan dos valores límites de pH entre los cuales son eficaces. Traspasados esos valores las enzimas se desnaturalizan y pierden así su función biológica.

• Inhibidores. Los inhibidores son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos.

Indique la diferencia entre cofactor y coenzima.

El cofactor puede ser un ión metálico o molécula inorgánica, como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc., o una molécula orgánica compleja llamada coenzima.

La coenzima solo es una molécula orgánica, mientras que el cofactor puede ser ion metálico, molécula inorgánica u orgánica.

¿Qué ocurre si se aumenta la concentración de ATP y Glucosa en la reacción?

la velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad de la reacción. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad máxima (Vmáx).

¿Cuál es la diferencia entre una enzima y un sustrato?

El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.

¿Se transforma la enzima después de la realización de su actividad?

No. Al finalizar la reacción, como cualquier otro catalizador, las enzimas quedan libres, sin alterarse ni consumirse.

Nombra dos tipos de coenzimas.

CoA, CoQ, NAD, FMN, etc