Proteínas

Enlace Peptídico

El enlace peptídico tiene un doble enlace parcial.

Estructura Primaria de una Proteína

Los aminoácidos están unidos por un enlace peptídico (H₂N-CH-(R)[CO-HN]-(R^)CH-COOH). Un polipéptido es una cadena de aminoácidos, y una proteína puede estar formada por uno o más polipéptidos. Tiene un extremo N-terminal (-NH₂) y un extremo C-terminal (-COOH). Lo que varía de una proteína a otra es la secuencia y la disposición de las cadenas laterales (R).

Estructura Secundaria

Es el plegamiento de la estructura primaria debido a los puentes de hidrógeno entre el enlace peptídico y los grupos –NH, haciendo que las cadenas laterales R adopten otras posiciones. Puede formar:

• Enroscamientos aleatorios.
• α-hélice: Hélice apretada que se estabiliza por los puentes de hidrógeno de los grupos –NH- y –CO-.
• β-lámina: Se establecen como la α-hélice, pero se pliega en zigzag con tramos paralelos y antiparalelos. Tiene codos β y giros β.

Estructura Terciaria

• Proteínas fibrosas: Colágeno, queratina (alargadas, resistentes e insolubles).
• Proteínas globulares: Son solubles en agua debido al plegamiento sucesivo de la estructura secundaria α.

Estructura Cuaternaria

Solo se forma en proteínas con múltiples subunidades. Se encuentra en proteínas fibrosas (funciones estructurales) y globulares (funciones diversas).

Proteínas Alostéricas

Mediante moléculas llamadas ligandos, la proteína cambia temporalmente su estructura para activar o reprimir su función.

Propiedades de las Proteínas

Especificidad

La especificidad es importante en la proteína ya que la actividad biológica de una proteína se basa en la unión selectiva con otra molécula. Esta unión les permite interactuar y puede ocurrir entre moléculas idénticas o entre moléculas distintas.

Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en medios acuosos adoptando la conformación globular.

Desnaturalización

Es la pérdida de su conformación espacial, lo que anula sus funciones biológicas. Puede ser reversible o irreversible dependiendo de las condiciones.

Clasificación de las Proteínas

Holoproteínas

• Proteínas globulares: Son esféricas y solubles (albúminas y globulinas).
• Histonas: Interactúan con el ADN.
• Proteínas fibrosas: Son insolubles, con funciones estructurales.

Heteroproteínas

• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Cromoproteínas

Funciones de las Proteínas

• De reserva: Como almacén de aminoácidos en los embriones.
• Estructurales: Glucoproteínas en la formación de membranas y las histonas en la estructura de los cromosomas.
• Homeostáticos: Mantienen el pH constante.
• De transporte: Normalmente lo realizan lipoproteínas que están en contacto con medios acuosos.
• Defensiva: Formación de coágulos, acción germicida.
• Enzimática: Biocatalizadoras de las reacciones químicas del metabolismo, son específicas [E+S=ES=E+P]. Cuando a un sustrato le das energía, forma un producto para buscar estabilidad, igual que una sustancia estable + energía, pasa a ser no estable. Las enzimas reducen la necesidad de energía de activación. La energía de activación es la necesaria para que se produzca un producto.

Vitaminas

Se caracterizan por ser inseparables, por ello se tienen que tomar en la dieta como precursor o directamente. La vitamina C es un antioxidante (enfermedad: escorbuto). La vitamina B5 (coenzima A) (enfermedad: afectación nerviosa).

Gráfica de Enzimas

Km1 implica afinidad máxima y la otra poca afinidad. El cambio de pH influye más que la temperatura a la hora de inhibir la actividad enzimática.

Inhibidores de Enzimas

• Competitiva: Si impide la transformación del sustrato.
• No competitivo: Si reduce su actividad.
• Acompetitivo: Si impide que no se forme el producto.

Alosterismo

E libera sustancias inhibidoras de A y así hasta que A no produce y así al revés.

Para aumentar la velocidad de las enzimas:

• Concentración de moléculas (Rubisco).
• Los orgánulos celulares aportan enzimas y sustrato.
• Efecto cascada y formación de enzimas.

Ácidos Nucleicos

Nucleótidos

Los nucleótidos son una molécula de ácido fosfórico, un azúcar en ciclación pentosa (ribosa en ARN, desoxirribosa en ADN) y una base nitrogenada (púricas: A y G; pirimidínicas: C, T y U).

Estructura Primaria del ADN (A, G, C, T)

Son cadenas de polinucleótidos unidos por desoxirribonucleótidos-5′-monofosfato. Cada grupo fosfato tiene un puente fosfodiéster, 5’….. 3′.

Estructura Secundaria del ADN

Formada por dos cadenas enfrentadas por bases y unidas mediante puentes de hidrógeno.

ARN (A, G, C, U)

Biopolímeros formados por ribonucleótidos-5′-monofosfato.

ARN mensajero (ARNm)

Estructura primaria que contiene la información para sintetizar la proteína. En los procariotas posee en el extremo 5′ un grupo trifosfato. En los eucariotas, el extremo 5′ tiene una caperuza unida al grupo trifosfato y en el 3′ 150 o 200 nucleótidos de adenina llamada cola de poli(A). Además, tienen exones (síntesis de proteínas) e intrones (sin información proteica), por lo que está fragmentado y necesita un periodo de maduración.

ARN nucleolar (ARNn)

Precursor del ADN ribosómico, que es una estructura acanalada, con hendiduras capaces de albergar una molécula de ARNm y a los diferentes aminoácidos unidos a los ARNt que participan en la formación de la cadena polipeptídica.