PROTEÍNAS

Constituidas por C, O, H y N y, en menor proporción, S y P.

Polímeros de aminoácidos.

AMINOÁCIDOS

• Monómeros de los péptidos.
• Formados por un Cα unido a -NH2 -COOH -H -R
• Solubles en agua.
• Cristalizables.
• Anfóteros: Se pueden comportar como ácidos y como bases.
• Estereoisomería por ser el Cα asimétrico. D y L. Los proteicos son todos L.
• Clasificación: Neutros – Ácidos – Básicos Polares Apolares
• Esenciales: Los que deben ser incorporados por la dieta. 9. Val · Leu · Ile · Trp · Phe · Met · Thr · Lys · His

EL ENLACE PEPTÍDICO

• Unión de aminoácidos entre sí.
• Entre el -COOH de uno y el NH2 del siguiente (+1H2O).
• Covalente tipo amida.
• Carácter parcial de doble enlace → sin rotación → C=O y NH en el mismo plano.
• O del carboxilo y H del amino en lados opuestos del enlace.

ESTRUCTURA

Las proteínas se organizan en cuatro niveles estructurales.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia lineal de los aminoácidos. Eje en zigzag, del que salen las R. Primer aminoácido: -NH2 libre / Último: -COOH libre.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Disposición de diferentes tramos de la cadena de aminoácidos en un primer plegamiento.
• Hélice α: Giros de los enlaces de los Cα en el mismo sentido → hélice dextrógira con las R hacia el exterior. Puentes de H intracatenarios.
• Lámina β: Giros de los enlaces de los Cα en sentidos alternos → lámina con las R hacia arriba y abajo. Puentes de H entre fragmentos paralelos o antiparalelos.
• Tramos con giros irregulares.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Disposición de la cadena plegada globalmente, conformación tridimensional final. Tramos con hélice α, lámina β e irregulares. Enlaces entre R de los aminoácidos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Solo en proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica. Hemoglobina, colágeno.

PROPIEDADES

• Dependen de la conformación tridimensional y de las propiedades de sus aminoácidos.
• ESPECIFICIDAD: Son propias de cada especie.
• DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de la conformación tridimensional (y de su función). Por rotura de los enlaces que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (no peptídicos de la primaria). Reversible si los factores desnaturalizantes no son intensos → renaturalización.
• Aumento de temperatura (clara del huevo). ·Radiación UV.
• Variación de pH (leche cortada). ·Sustancias.
• ANFÓTERAS: Amortiguan variaciones del pH.
• SOLUBILIDAD: Forman dispersiones coloidales.

FUNCIONES

• ESTRUCTURAL: En membranas celulares – Colágeno – Histonas – Tubulina – Elastina – Queratina
• TRANSPORTE: Hemoglobina – Hemocianina – Mioglobina – Proteínas canal y bombas – Tptdres. de e-
• CATALIZADORA: Enzimas.
• RESERVA: Almacenan aminoácidos. Ovoalbúmina (huevo) – Caseína (leche)
• HORMONAL: Insulina – Glucagón – Somatotropina
• DEFENSIVA/PROTECTORA: Anticuerpos – Trombina y fibrinógeno – Mucinas
• CONTRÁCTIL: Actina y miosina – Dineína
• HOMEOSTÁTICA: Amortiguan variaciones de pH.

ENZIMAS

Biocatalizadores, moléculas de naturaleza proteica con actividad catalítica, aceleran las reacciones del metabolismo.

Frecuentemente formados por parte polipeptídica y no polipeptídica – Holoenzimas

Ión metálico

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

Molécula orgánica-Coenzima

DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN, la energía necesaria para que ocurra la reacción.

E + S COMPLEJO ES E + P

TIENEN ESPECIFICIDAD: De acción y de sustrato.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La síntesis de productos celulares se regula, para evitar la sobreproducción, regulando la actividad enzimática de algún enzima de la ruta metabólica correspondiente. Puede ocurrir de dos formas:

• SOBRE LA SÍNTESIS DEL ENZIMA: El enzima se sintetiza solo cuando se necesita.
• SOBRE SU ACTIVIDAD: El enzima se activa cuando se necesita y se inactiva cuando no.

VITAMINAS

Grupo heterogéneo de sustancias orgánicas necesarias en cantidades muy pequeñas, con funciones catalíticas: son coenzimas.

HIDROSOLUBLES: Polares, solubles en agua. Eliminadas por la orina, no almacenadas → consumo regular.

Grupo B – C – Biotina – Ácido fólico

LIPOSOLUBLES: Apolares, naturaleza lipídica. Almacenadas en hígado y tejidos grasos → no necesario consumo regular.

A – D – E – K

Avitaminosis o hipovitaminosis: Déficit o falta de alguna vitamina → Enfermedades carenciales.

Hipervitaminosis: Exceso de alguna vitamina. Sobre todo, A y D.

NUCLEÓTIDOS

Monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) y libres (ATP, NAD, NADP, Coenzima A…)

ENLACE N-GLUCOSÍDICO

Entre el OH del C1’ de la pentosa y un grupo NH de la BN (+1H2O)

Se forma un nucleósido

ENLACE ÉSTER

Entre el OH del C5’ de la pentosa y un OH del ácido fosfórico (+1H2O)

Se forma un nucleótido

Los nucleótidos se unen entre sí mediante enlaces éster, para formar polinucleótidos (ADN y ARN).

ADN

Polímero lineal, formado por nucleótidos cuya pentosa es la desoxirribosa (desoxirribonucleótidos) y cuyas bases nitrogenadas son A, G, C, T.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de desoxirribonucleótidos de una sola cadena unidos por enlaces éster.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estructura de doble hélice del ADN. Modelo de Watson y Crick. A=T · G=C · A+G = T+C

ESTRUCTURA TERCIARIA

Empaquetamiento de la doble hélice para formar cromatina o cromosomas (en células eucariotas).

ARN

Polinucleótido lineal formado por nucleótidos cuya pentosa es la ribosa (ribonucleótidos) y cuyas bases nitrogenadas son A, G, C, U.

Como en el ADN, los nucleótidos están unidos mediante enlaces éster 5’→3’ (que forman enlaces nucleotídicos o fosfodiéster).

Monocatenario. Puede haber uniones intracatenarias de bases complementarias.

ARN mensajero-ARNm: Copia de un segmento de una de las cadenas de ADN en la transcripción. Copia la información del ADN y la lleva a los ribosomas para que la lean en la traducción, para sintetizar una proteína.

ARN transferente-ARNt: Moléculas pequeñas de ARN, portadoras de aminoácidos específicos a los ribosomas.

ARN ribosómico-ARNr: Junto con proteínas, forma los ribosomas.

ARN nucleolar-ARNn: Unido a proteínas, forma el nucleolo y da lugar al ARNr al fragmentarse.

Ribozimas: ARN con actividad catalítica. Intervienen en la maduración del ARN y en la traducción (peptidil-transferasa).

NUCLEÓTIDOS QUE NO FORMAN POLINUCLEÓTIDOS

ENERGÉTICOS: Liberan energía al romperse los enlaces covalentes entre los grupos fosfato. ATP – GTP – CTP – TTP – UTP

COENZIMÁTICOS: Actúan como coenzimas, sobre todo transportadores de electrones. NADH/NAD+ – NADPH/NADP+ – FADH2/FAD – Coenzima A

MEDIADORES: El AMPc transmite, en el interior de la célula, señales que llegan de las hormonas unidas a receptores de la membrana.