Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos que la integran. Es la estructura más sencilla y la más importante, ya que determina el resto de las estructuras proteicas. Una característica es su disposición en zig-zag que se debe a la planaridad del enlace peptídico. La variedad de las posibles secuencias a formar es casi ilimitada.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Los modelos más frecuentes son:

Alfa-hélice

La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma, se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios. La formación de estos enlaces determina la estabilidad de la estructura y la longitud del paso de rosca. La rotación se produce hacia la derecha. Al formarse la alfa-hélice los grupos -C=O quedan orientados en la misma dirección, mientras que los -NH en dirección contraria. La estabilidad del alfa-hélice depende de la presencia o no de residuos de prolina o hidroxiprolina.

Conformación Beta

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zig-zag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

Otros péptidos actúan como transportadores, como el glutacon que participa en el transporte de aminoácidos al exterior de la célula. También pueden ser abióticos como la gramicidina-S y la valinomicina.

Estructura Terciaria

Es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas, o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.

Estructura Cuaternaria

Es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.

Propiedades de las Proteínas

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

Especificidad

Se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Solubilidad

La solubilidad depende de diversos factores como: pH, conformación, disposición de los restos, etc. Las proteínas que tienen conformación filamentosa son insolubles mientras que las que tienen conformación globular son solubles en agua. Debido al elevado peso molecular que suelen tener forman dispersiones coloidales.

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas atendiendo a su composición se las divide en dos grupos:

1. Proteínas simples u holoproteínas

Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas o heteroproteínas

Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético.

Heteroproteína = parte proteica + grupo prostético

Proteínas simples u holoproteínas

Se dividen en dos grupos según como sea su conformación.

Proteínas globulares o esferoproteínas

Tienen conformación globular, son solubles en agua o en disoluciones polares, tienen gran actividad biológica. Dentro de este grupo tenemos:

Albúminas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas. Tienen un peso molecular que oscila entre 30 y 100.000 u.m.a. Intervienen en el transporte de otras moléculas: hormonas, ácidos grasos, cationes, etc, debido a la capacidad que tienen para unirse reversiblemente con ellas. Actúan como reserva de aminoácidos. Dentro de este grupo están:

• Seroalbúmina: Se encuentra en el plasma sanguíneo, son las más abundantes de las proteínas plasmáticas.
• Ovoalbúmina de la clara de huevo.
• Lactoalbúmina de la leche.

Globulinas. Insolubles en agua pero solubles en disoluciones salinas. Tienen un peso molecular muy elevado de alrededor de 1.000.000. Dentro este grupo están:

• Seroglobulinas que se encuentran en la sangre como la a-globulinas que forman parte de la hemoglobina, g-globulinas forman parte de los anticuerpos.
• Ovoglobulina que se encuentra en el huevo.
• Lactoglobulina se encuentra en la leche.

Protaminas e histonas: Son proteínas básicas de bajo peso molecular. Se asocian a los ácidos nucleicos y forman parte de la cromatina.

Proteínas filamentosas o escleroproteínas

Tienen conformación filamentosa, son insolubles en agua y muy resistentes a la acción de enzimas. Suelen tener función estructural. Las más importantes son:

• Colágenos: Están formadas por 3 cadenas polipeptídicas, ricas en prolina y glicina, que se enrollan helicoidalmente entre sí formando una triple hélice. Se encuentran en tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos. Forman fibras muy resistentes a la tracción (tendones).
• Elastinas: Están dotadas de elasticidad, por ello se encuentran en órganos sometidos a deformaciones reversibles tales como: paredes de vasos, pulmones etc.
• Queratinas: Son ricas en cisteína. Se encuentran en formaciones epidérmicas como pelos, uñas, plumas etc.
• Actina y miosina que se encuentran en los músculos e intervienen en la contracción.
• Fibrina se obtiene a partir del fibrinógeno e interviene en la coagulación.

Proteínas conjugadas o heteroproteínas

Dentro de ellas atendiendo a la naturaleza del grupo prostético se pueden diferenciar varios tipos:

Cromoproteínas

El grupo prostético es una molécula compleja coloreada debido a que posee dobles enlaces conjugados, por eso a estas proteínas se las denomina también pigmentos. Dentro de ellas se diferencian dos tipos atendiendo a la composición del grupo prostético.

Porfirínicas: El grupo prostético es una metalporfirina, que es una molécula formada por un anillo tetrapirrólico o porfirina en cuyo interior existe un catión metálico. Dentro de este grupo destacan las siguientes:

• Hemoglobina y mioglobina: En este caso a la metalporfirina se la denomina grupo hemo y lleva como catión metálico el ión Fe²⁺, es de color rojo. La hemoglobina transporta el oxígeno en la sangre de los vertebrados y la mioglobina en los músculos.
• Citocromos: También contienen hierro que puede tomar o ceder electrones pasando de Fe²⁺ a Fe³⁺ y viceversa. Intervienen en las reacciones de oxido-reducción transportando electrones.

No porfirínicas: El grupo prostético también es una molécula coloreada, tiene cationes metálicos pero no anillos pirrólicos. Destacan:

• Hemocianina: Es de color azul, contiene Cu²⁺, es el pigmento respiratorio de moluscos y crustáceos.
• Rodopsina: Está presente en las células de la retina, necesaria para el proceso visual, ya que es la molécula que capta la luz.

Glucoproteínas

En este caso el grupo prostético es un glúcido. A este grupo pertenecen:

• Gonadotropas: Hormonas producidas por la hipófisis que estimulan las gónadas.
• Inmunoglobulinas o anticuerpos: Formadas por 4 cadenas polipeptídicas, 2 largas y 2 cortas que se unen con dos moléculas de glúcidos.
• Mucoproteínas como las mucinas que tienen función lubricante y protectora.

Lipoproteínas

El grupo prostético es un lípido. Muchas forman parte de las membranas celulares; un grupo especial de lipoproteínas están presentes en el plasma y forman partículas hidrosolubles que se encargan de transportar lípidos insolubles (colesterol, triglicérido, etc) por el torrente sanguíneo, llevándolos desde el lugar de absorción el intestino hasta los tejidos de destino.

Las lipoproteínas sanguíneas se clasifican en función de su densidad, que será tanto mayor cuanto menor es el contenido de lípidos, los principales grupos son:

• Quilomicrones: Se producen en las células del intestino a partir de los ácidos grasos y glicerina obtenidos en la digestión, transportan las grasas resultantes hasta el tejido adiposo y el hígado para almacenarse.
• VLD (Lipoproteínas de muy baja densidad) transportan al tejido adiposo grasas formadas en el hígado.
• LDL (Lipoproteína de baja densidad) se producen en el hígado. Transportan el colesterol, tanto el sintetizado en el hígado (endógeno) como el ingerido (exógeno) y gran parte de las grasas y fosfolípidos desde el hígado a los tejidos para que sea utilizado. Las LDL se fijan a receptores específicos de las membranas de las células diana y se engloban dentro de ellas por endocitosis, una vez dentro se destruyen dejando libre los lípidos. Si el colesterol se encuentra en grandes cantidades en las células se sintetizan menos receptores y como consecuencia no entra en las células y se deposita en la paredes arteriales internas formando placas denominadas ateromas que endurecen la pared arterial y reducen su luz, a esta enfermedad se la denomina arterioesclerosis.
• HDL (Lipoproteínas de alta densidad) es el colesterol bueno. Se encarga de transportar el colesterol sobrante hasta el hígado para que allí sea metabolizado y excretado en la bilis.

Fosfoproteínas

El grupo prostético es el ácido ortofosfórico. A este grupo pertenece la caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo.

Nucleoproteínas

El grupo prostético son los ácidos nucleicos. Constituyen la cromatina y los cromosomas.