Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria
La estructura primaria es el nivel más básico de organización de las proteínas. Se define por la secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica, es decir, el número de aminoácidos presentes y su orden, unidos por enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden desde la cadena principal. Por convención, la secuencia se escribe desde el extremo amino-terminal hasta el carboxi-terminal. Una característica importante es su disposición en zigzag, debido a la planaridad del enlace peptídico, lo que provoca la rotación de los aminoácidos para equilibrar las fuerzas de atracción.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria describe el plegamiento local regular entre residuos aminoacídicos cercanos en la cadena polipeptídica. Se forma gracias a los enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos.
- Hélice alfa: En esta estructura, la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido siguiente.
- Hélice de colágeno: Es una estructura secundaria particular, característica del colágeno, una proteína presente en tendones y tejido conectivo. Es una estructura rígida.
- Láminas beta o láminas plegadas: Algunas regiones de las proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces, lo que confiere gran estabilidad. La forma beta se compone de dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (mismo sentido) o antiparalelas (direcciones opuestas) estrechamente unidas por puentes de hidrógeno y diversas interacciones entre los radicales de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, similar a un acordeón.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional en que se pliega la proteína en el espacio. Se estabiliza mediante interacciones entre los radicales -R de los aminoácidos, como puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro. Esta estructura se compone de dominios de entre 50 y 300 aminoácidos unidos por el esqueleto polipeptídico. Estos dominios son muy estables y pueden estar presentes en diferentes proteínas.
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria describe la disposición de las proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (protómeros), que pueden ser iguales o diferentes. Para que la proteína sea funcional, los protómeros deben estar unidos mediante puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o, como en el caso de las inmunoglobulinas, puentes disulfuro. Ejemplos: colágeno (3 cadenas polipeptídicas), hemoglobina (4 cadenas polipeptídicas).
Propiedades de las Proteínas
Solubilidad: Se mantiene mientras los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Se pierde con el aumento de la temperatura y cambios en el pH.
Capacidad electrolítica: Se determina mediante electroforesis. Si las proteínas migran al polo positivo, su molécula tiene carga negativa, y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica determinada por su estructura primaria. La especificidad de función reside en la posición de ciertos aminoácidos en la secuencia lineal. La especificidad de especie se refiere a proteínas con composición y estructura similares en diferentes especies.
Amortiguador de pH (efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, pudiendo comportarse como ácidos (aceptando protones) o como bases (donando protones).
Clasificación de las Proteínas
Holoproteínas
Compuestas exclusivamente por aminoácidos.
- Fibrosas: Estructuras simples, con polipéptidos ordenados o enrollados en haces paralelos. Insolubles en agua, con funciones estructurales o protectoras. Ejemplos: colágeno, miosina, queratinas, fibrina y elastina.
- Globulares: Estructuras más complejas, con cadenas plegadas en forma compacta. Solubles en agua o disolventes polares, responsables de actividades biológicas celulares. Ejemplos: actina, albuminas, globulinas, histonas y protaminas.
Heteroproteínas
Compuestas por una parte proteica y un grupo prostético.
- Cromoproteínas: Grupo prostético es un pigmento. Pueden ser porfirínicas o no porfirínicas.
- Nucleoproteínas: Grupo prostético es un ácido nucleico.
- Glucoproteínas: Grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la cadena polipeptídica.
- Fosfoproteínas: Grupo prostético es el ácido fosfórico.
- Lipoproteínas: Grupo prostético es un lípido. Pueden ser de baja densidad (LDL) o alta densidad (HDL).