1. Tipos de Estructuras de las Proteínas y sus Enlaces

Las proteínas pueden formar cuatro tipos de estructuras, cada una con enlaces característicos:

• Estructura primaria:
  • Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos.
  • El enlace presente es el enlace peptídico, que es un tipo de enlace covalente.
  • La estructura primaria contiene la información necesaria para determinar la estructura tridimensional y la función de la proteína.
• Estructura secundaria:
  • Se forma por la interacción de los aminoácidos a través de puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H del esqueleto peptídico.
  • Ejemplos comunes son la hélice alfa y la lámina beta.
• Estructura terciaria:
  • Es el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica.
  • Se estabiliza por diversos enlaces, incluyendo enlaces iónicos, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
• Estructura cuaternaria:
  • Se refiere a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.
  • Los enlaces que estabilizan la estructura cuaternaria son los mismos que los de la estructura terciaria, pero se dan entre cadenas polipeptídicas diferentes.

2. Aminoácidos: Tipos y Ejemplos

Existen 20 aminoácidos proteinogénicos que se encuentran comúnmente en las proteínas. Se pueden clasificar en esenciales y no esenciales:

Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben obtenerse a través de la dieta.

• Histidina: Abundante en la hemoglobina. Importante para el crecimiento y la reparación de tejidos. Se utiliza en el tratamiento de artritis reumatoide, alergias, úlceras y anemia.
• Isoleucina: Necesaria para la formación de hemoglobina. Regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía. Importante para la curación y reparación del tejido muscular, piel y huesos.
• Leucina: Reduce los niveles de azúcar en la sangre. Estimula la producción de la hormona del crecimiento.
• Lisina: Importante para la absorción de calcio y el equilibrio de nitrógeno en adultos.
• Metionina: Antioxidante. Fuente de azufre. Previene trastornos del cabello, piel y uñas. Ayuda a la descomposición de grasas y previene la acumulación de grasa en el hígado y arterias.
• Fenilalanina: Importante para la formación de colágeno y el mantenimiento de proteínas en el cuerpo.
• Treonina: Ayuda a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es importante para la formación de colágeno.
• Triptófano: Induce el sueño, reduce la ansiedad y la depresión. Ayuda en el tratamiento de la migraña y fortalece el sistema inmunológico.
• Valina: Necesaria para el metabolismo muscular, la coordinación y la reparación de tejidos. Fuente de energía para el tejido muscular.

Aminoácidos No Esenciales

Son aquellos que el cuerpo puede sintetizar.

• Alanina: Fortalece el sistema inmunológico mediante la producción de anticuerpos.
• Arginina: Mejora el flujo sanguíneo. Retrasa el crecimiento de tumores. Aumenta la actividad de la glándula del timo y la producción de células T.
• Ácido aspártico: Facilita la circulación de minerales. Ayuda a la función del ARN y ADN.
• Cisteína: Protege contra el daño por radiación, alcohol y drogas. Se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias.
• Ácido glutámico: Neurotransmisor excitatorio del sistema nervioso central.
• Glutamina: Aminoácido más abundante en los músculos.
• Glicina: Retarda la degeneración muscular. Mejora el almacenamiento de glucógeno. Promueve una próstata sana y un sistema nervioso central e inmunológico saludables.
• Ornitina: Ayuda en la regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina.
• Prolina: Ayuda en la cicatrización del cartílago y el fortalecimiento de articulaciones, tendones y músculos del corazón.
• Serina: Forma parte de las vainas de mielina. Importante para el funcionamiento del ARN y ADN, la formación de células y la producción de anticuerpos.
• Taurina: Fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión y previene la degeneración macular. Componente clave de la bilis, necesaria para la digestión de grasas. Útil en casos de aterosclerosis, edema, trastornos cardíacos, hipertensión o hipoglucemia.
• Tirosina: Precursor de la adrenalina y la dopamina, que regulan el estado de ánimo.

3. Tipos de Inhibición Enzimática

Existen dos tipos principales de inhibición enzimática:

• Irreversible: El inhibidor se une covalentemente a la enzima, modificándola o destruyéndola permanentemente. La enzima no puede recuperar su actividad.
• Reversible: El inhibidor se une de forma no covalente a la enzima. El complejo enzima-inhibidor puede disociarse, permitiendo que la enzima recupere su actividad. Existen dos subtipos:
  • Inhibición competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima, debido a que posee una estructura similar.
  • Inhibición no competitiva: El inhibidor no compite con el sustrato por el sitio activo, sino que se une a otra región de la enzima. Esto puede provocar un cambio conformacional que impide la unión del sustrato. El inhibidor puede unirse tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.

4. Tipos de ARN Involucrados en la Síntesis de Proteínas

Los principales tipos de ARN involucrados en la síntesis de proteínas son:

• ARN mensajero (ARNm): Copia la información genética del ADN y la transporta a los ribosomas. Contiene los codones (secuencias de tres nucleótidos, como AUG, CCG, etc.) que codifican para cada aminoácido.
• ARN ribosomal (ARNr): Es el componente principal de los ribosomas, las estructuras celulares donde se sintetizan las proteínas. Es el tipo de ARN más abundante en la célula.
• ARN de transferencia (ARNt): Transporta los aminoácidos específicos hacia los ribosomas durante la síntesis de proteínas. Cada ARNt es específico para un aminoácido y posee un anticodón (secuencia de tres nucleótidos) que es complementario a un codón del ARNm.

5. Anabolismo y Catabolismo

El metabolismo se divide en dos procesos fundamentales:

• Anabolismo (fase constructiva): Conjunto de reacciones metabólicas que conducen a la síntesis de moléculas complejas a partir de moléculas más simples. Estas reacciones requieren un aporte de energía, que generalmente proviene del ATP.
• Catabolismo (fase destructiva): Conjunto de reacciones metabólicas que degradan moléculas complejas en moléculas más simples. Estas reacciones liberan energía, que se almacena en forma de ATP. La energía del ATP se utiliza posteriormente para las funciones celulares, incluyendo las reacciones anabólicas.