Estructura y Función de los Organelos Celulares

Núcleo: Contiene ADN, responsable del control metabólico y síntesis de ARN. Lámina nuclear: matriz fibrosa que sujeta a la heterocromatina. Membrana nuclear: doble, con poros nucleares. Nucléolo: síntesis ribosomal.

Mitocondrias: Respiración celular (en la matriz), síntesis de ATP por fosforilación oxidativa. Central energética. Se divide por fisión binaria. Doble membrana.

REL (Retículo Endoplasmático Liso): Síntesis de lípidos, eliminación de toxinas, almacena calcio en células musculares.

RER (Retículo Endoplasmático Rugoso): Ribosomas en superficie externa, síntesis de proteínas, fabricación de membranas.

Golgi: Empaqueta y exporta. Dictiosoma en vegetales. Forma lisosomas y vacuolas en secreción.

Peroxisomas: Detoxificador intracelular. Enzimas oxidativas que rompen peróxido de hidrógeno. Enzima catalasa descompone peróxido de hidrógeno.

Lisosomas: Digestión celular. pH muy ácido. Hidrólisis de macromoléculas.

Vesículas: Transporte de biomoléculas entre organelos (exocitosis).

Enlaces Químicos y Biomoléculas

Enlaces Covalentes: polares y no polares.

Enlaces No Covalentes: Puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, Van der Waals.

Biomoléculas:

• Azúcares – Polisacáridos
• Ácidos grasos – Lípidos
• Aminoácidos – Proteínas
• Nucleótidos – Ácidos nucleicos

Bases Nitrogenadas:

• Purinas: Dos anillos (adenina y guanina).
• Pirimidinas: Un anillo (citosina, uracilo y timina).

Ácidos Grasos:

• Saturados: Enlaces simples.
• Insaturados: Dobles enlaces en la cadena carbonada.

Proteínas: 1º enlaces peptídicos, 2º puentes de hidrógeno (alfa hélice o beta plegada), 3º plegada.

Ácidos Grasos: Cadena hidrocarbonada + grupo carboxilo (cabeza apolar).

Monosacáridos: Fuentes de energía (CH2O).

Ácidos Nucleicos: Nucleótidos (base nitrogenada, grupo fosfato, azúcar).

Movimiento y Transporte en la Membrana Celular

Movimientos de la Membrana:

• Flexión: Movimiento sobre el eje.
• Rotación: Giro sobre su eje.
• Difusión Lateral: Movimiento en la misma bicapa.
• Flip-Flop: Paso de una bicapa a otra.

Componentes de la Membrana:

• Córtex: Estructura proteica asociada a la cara citoplasmática (distrofina).
• Matriz Extracelular: Proteínas unidas a proteoglicanos.
• Glucocáliz: Protección, reconocimiento, lubricación y adhesión (glucoproteínas y glicoproteínas).

Transporte a Través de la Membrana

Transporte Pasivo (+ a -):

• Difusión Facilitada: Proteína de canal o transportadora.
• Difusión Simple: Agua, oxígeno, iones sin carga y CO2.

Proteínas de Transporte:

• Uniporte: 1 molécula.
• Simporte: 2 moléculas en el mismo sentido.
• Antiporte: 2 moléculas en sentido opuesto.

Transporte Activo (- a +): Necesita energía (luz o hidrólisis de ATP).

Bomba Na+/K+: Fosforilación de ATP, salen 3 Na+ y entran 2 K+.

Transporte Epitelial: Entra Na+ y glucosa por simporte, sin energía directa.

Citoesqueleto: Microtúbulos y Filamentos

Microtúbulos

Estructura: Dímeros de 25nm (β tubulina + α tubulina). 13 dímeros = 1 protofilamento = microtúbulo. Necesitan GTP para la unión.

Funciones:

• Centrosoma + centriolo: Huso mitótico (cerca del núcleo).
• Cuerpo basal: Cilios y flagelos (cerca de la membrana).

Regulación:

• Proteína MAP y Tau: Estabilizan microtúbulos.
• Proteína cataninas: Desestabilizan.

Cilios y Flagelos: 9 dímeros incompletos + 1 dímero central. Proteínas motoras: dineínas y kinesinas (gastan ATP). No se deforman, son fuertes y rígidos.

Filamentos de Actina

Estructura: 7nm. G-actina + G-actina = F-actina. Complejo ARP: centro de nucleación.

Organización: Tridimensional.

Proteínas Moduladoras:

• Profilina: Impide polimerización.
• Fimbrina: Unión entre filamentos.
• Cofilina: Rompe filamentos.
• Tropomiosina: Interacción con proteínas.
• Filamina + filamentos actina: Mallas.
• α-actinina + filactina: Músculo estriado.
• Fimbrina + filamentos actina: Microvellosidades.

Funciones: Forma y desplazamiento celular. Proteínas globulares. Movimiento celular. Miosina II: contracción muscular y citocinesis. Miosina I: movimiento de vesículas. Proteínas de contracción muscular: actina-miosina-complejo troponinas-tropomiosina.

Compartimentalización y Transporte de Proteínas

Ventajas de la Compartimentalización:

• Mantener ambiente óptimo.
• Capturar sustancias peligrosas.
• Concentraciones distintas entre interior y exterior.
• Beneficio de reacciones.

Transporte de Proteínas: Generalmente en vesículas. Vesículas Golgi <–> endosoma, RE, vesícula secretora.

Se transportan entre organelos con características similares. Topológicamente equivalente.

Transporte a Través de Poros Nucleares

Citosol <–> núcleo. Compuertas selectivas. Bidireccional. Proteínas plegadas. Proteínas transmembrana con cilios. Algunas proteínas necesitan GTP para activarse. GEF: GDP – GTP. GAP: GTP – GDP.

• Importina: Receptores nucleares de importación (importina-gtp-ran-prot).
• Exportina: Exportina-GDP-RAN-NLS.

Translocación Transmembrana

Citosol <–> RE, mitocondria, cloroplasto, peroxisoma. Proteína translocadora. Proteína pasa desplegada. Doble membrana: dos proteínas translocadoras. Señal en el amino terminal, reconocida por TOM (externa) y TIM (interna). Chaperonas (ATP). Se corta la señal con peptidasa. Se pliega.

Replicación y Expresión Génica

Replicación

5′–>3′ = hebra continua. 3′–>5′ discontinua.

• Helicasa: Separa cadenas.
• Topoisomerasa: Evita sobreenrollamiento.
• SSB: Estabiliza cadenas sencillas.
• ADN poli I: Autocorrige errores, cambia ARN por ADN.
• Primasa: Sintetiza cebador ARN.
• Polimerasa III: Sintetiza ADN (cadena continua).

Transcripción (Núcleo)

1. ADN.
2. Secuencia promotora (inicia).
3. ARN polimerasa capta promotor –> síntesis ARN (burbuja).
4. Sale ARN.
5. Vuelve a enrollar ADN.

(Cadena molde = negativa). (Cadena no molde = positiva = ARN creado).

Transcripción en Bacterias

1. Factor sigma + ARN poli = activo.
2. Reconoce sitio promotor (río abajo).

Comunicación y Señalización Celular

Formas de Comunicación

• Mensajes químicos: Receptor y respuesta.
• Uniones estrechas: Canal o túnel entre células.
• Proteínas de superficie: Proteína-proteína.

Señalización Celular

• Endocrina: Vía sanguínea, larga distancia.
• Paracrina: Células blanco, mediadores locales, corta distancia.
• Autocrina: Célula blanco emite señal y propio receptor.
• Contacto Directo: Conexón + conexón = poro de comunicación.
• Sinapsis: Larga distancia, específica, neurotransmisor.

Pasos de la Comunicación Celular

1. Síntesis señal.
2. Secreción señal.
3. Transporte señal.
4. Detección señal.
5. Transmisión señal.
6. Transformación señal (respuesta).
7. Fin señal.

Cascada de Señalización

(Proteínas de andamiaje unen proteínas participantes).

1. Transmisión.
2. Transformación.
3. Amplificación.
4. Divergencia a células blanco.

Receptores Celulares

• Intracelulares: Hormonas esteroideas/tiroideas. Pasan por la membrana.
• Extracelulares:
  • Proteínas Gs: Fosforila adenilato ciclasa, aumenta AMPc.
  • Gq: Fosforila fosfolipasa C, aumenta DAG-IP3-Ca.
  • Gi: Disminuye AMPc.
  • Canales iónicos: Transferencia de señal química a eléctrica.
  • Enzimático: Guanilato ciclasa (contracción muscular) o tirosina (añade grupo fosfato a proteínas).

Cadena Ras: Activa proteínas quinasas (RAF, MEK, ERK).

Segundos Mensajeros: IP3, DAG, AMPc, GMPc.

Bombas de Ca2+:

• Membrana plasmática: Baja el calcio intracelular (por IP3).
• RE: Participan las calsecuestrinas.

Transporte de Proteínas al Peroxisoma

Peroxisoma: Secuencia reconocida en el citosol, forma complejo, lleva a la membrana del peroxisoma, pasa por proteína translocadora (desplegada). No se corta la secuencia señal.

NLS: Secuencia señal de entrega. Se une a un receptor específico y lleva a su destino. Reconocida por maquinaria de translocación. NLS termina su función y se va.

Secuencia de Retención: KDEL, en el carboxi terminal, para retener proteínas en el organelo.

Regulación de la Expresión Génica: Operones

Operón Triptófano

Estructura: ||| PROMOTOR (operador) PROMOTOR ||| OPERON ||

No Triptófano: Represor no activo, ARN polimerasa se une al promotor, se sintetiza triptófano.

Sí Triptófano: Represor se activa con triptófano, se une al promotor, no se produce ARNm ni triptófano.

Operón Lactosa

Estructura: |||CAP||| PROMOTOR ||| OPERON |||

Presencia de Glucosa (Mucho AMPc): Proteína CAP se activa con AMPc, se une a su sitio, se enrosca el ADN, ARN polimerasa se une al promotor, se sintetiza ARNm.

No Glucosa: No AMPc, proteína CAP no se activa, no se dobla el ADN, ARN polimerasa no se une, no se produce ARNm.

Proteína Represora:

• Lactosa en el medio: Represor se inactiva con lactosa, se une el represor y la lactosa, inactiva el represor.
• No Lactosa: Represor activo, se une al operador, no se transcribe.

Traducción y Metabolismo

Maquinaria de Traducción: Ribosomas

• Ribosomas (RE): Proteínas a lisosomas, vesículas de secreción y membrana.
• Ribosomas (libres): Proteínas a mitocondrias, cloroplastos, peroxisomas, núcleo.

Reacciones:

• Exergónicas: Oxidativas.
• Endergónicas: Anabólicas.

Metabolismo: Anabolismo + Catabolismo.

Metabolismo Energético

Mitocondrias: ADN propio y ribosomas.

Glucólisis: 2 piruvatos, 2 ATP, 2 NADH. Con O2: Acetil CoA. Sin O2: Lactato (músculo) o etanol (levadura).

Ciclo de Krebs: 2C + 4C = 6C (citrato). Libera energía. 3 NADH, 1 FADH, 1 GTP, 2 CO2.

Fosforilación Oxidativa: Membrana interna. Ubiquitina y citocromo C. Bombea protones. Aceptor final: oxígeno. ATP sintasa.

Total: 38 ATP + 4 CO2 + 4 H2O.

Filamentos Intermedios

Estructura: 10nm. Dímeros = amino (cabeza) + carboxilo (cola). Dímero + dímero = tetrámero antiparalelo (unidad funcional) -> protofilamento -> protofibrilla -> filamento intermedio.

Función: Soporte, arquitectura, crecimiento, muerte, ataque. Estables y poco solubles. Resistencia a fuerzas. Rigidez celular.

• Láminas nucleares: Homopolímeros.
• Queratinas: Heteropolímeros.