Ingestión, digestión y egestión celulares
Muchas células introducen nutrientes en su interior, los reducen (si procede) a monómeros y, a veces, eliminan los residuos. Por analogía con los procesos digestivos de un organismo, se puede hablar de ingestión, digestión y egestión celulares.
-
Ingestión. Los iones y moléculas pequeñas pueden atravesar la membrana plasmática por difusión o por transporte activo, pero las partículas de elevada masa molecular deben penetrar en el interior celular por endocitosis. Algunos protozoos ingieren grandes objetos, como bacterias, merced a una variante de la endocitosis: la fagocitosis. Pero en los vertebrados, solo ciertas células como los neutrófilos y los macrófagos llevan a cabo este proceso para eliminar células moribundas o microorganismos infecciosos, nunca con fines nutritivos.
-
Digestión. En términos químicos, digerir es hidrolizar, es decir, romper enlaces específicos por reacción con agua. En las células eucariotas este proceso ocurre en los lisosomas, gracias a proteínas especiales conocidas como hidrolasas.
- Egestión. Dependiendo del tipo de célula, el material que no ha podido ser digerido por las hidrolasas puede ser expulsado por exocitosis o retenido indefinidamente, en cuyo caso la célula se hallará en estado de «estreñimiento crónico».
Formas de obtención de energía
Los organismos fotótrofos capturan una fracción de la energía solar y la «concentran» en forma de moléculas complejas; el resto se refleja o se reemite en forma de radiación infrarroja, y se disipa en el espacio. La cantidad dispersada es superior a la concentrada.
Por su parte, los organismos quimiótrofos extraen energía almacenada en los enlaces químicos de las moléculas nutritivas. También en este caso disipan una fracción importante de la energía recibida, y desvían una pequeña parte para realizar todo tipo de trabajos celulares.
Las células conocidas como quimiótrofas, entre las que se incluyen todas las células de los animales y la mayoría de los protozoos, obtienen la energía libre a partir de energía química. Las células quimiótrofas ingieren estas moléculas y las degradan paulatinamente a moléculas menores, liberando así la energía.
La energía que las células necesitan obtener de su entorno ha de tener unas características especiales. Del mismo modo, la energía que utilizan las células debe ser válida a la escala molecular a la que están construidas.
La energía que las células necesitan obtener de su entorno ha de tener unas características especiales. Del mismo modo, la energía que utilizan las células debe ser válida a la escala molecular a la que están construidas.
La energía lumínica o procedente del Sol será aprovechable si la longitud de onda de la radiación es comparable con el tamaño de los componentes celulares. La radiación de longitud de onda muy corta, como los rayos X y la radiación ultravioleta, posee tanta energía que hace saltar electrones de los átomos, destruyendo los enlaces moleculares. La radiación infrarroja, de onda muy larga, posee poca energía y solo promueve cierta agitación; esto es, un aumento de la energía térmica.
La luz visible posee la energía precisa para actuar sobre ciertos tipos de enlaces químicos. El efecto que produce sobre ellos se podría comparar al de un muelle que se comprime; la energía que reciben puede reutilizarse inmediatamente.
La luz visible posee la energía precisa para actuar sobre ciertos tipos de enlaces químicos. El efecto que produce sobre ellos se podría comparar al de un muelle que se comprime; la energía que reciben puede reutilizarse inmediatamente.
Mecanismo de acción enzimática
La enumeración de las propiedades de las enzimas plantea varios interrogantes: ¿por qué su efectividad y su especificidad son tan llamativas? Si el centro activo es el responsable de la actividad enzimática, ¿para qué se necesita el resto de la molécula? La respuesta a estas preguntas tiene dos partes, distintas pero complementarias:
-
Reordenaciones de enlaces covalentes. En muchas enzimas se forman enlaces covalentes transitorios entre los restos de aminoácidos del centro activo y el sustrato, que elevan el nivel energético de este último y lo acercan al estado de transición. También es frecuente que se transfieran protones o grupos funcionales entre la enzima y el sustrato para estabilizar un intermediario de reacción que, de otro modo, se descompondría a gran velocidad, formando reactantes en lugar de productos.
- Interacciones no covalentes. La efectividad de una enzima se basa en la disminución drástica de la energía de activación (ΔG‡) de la reacción que cataliza. Pero para reducir ΔG‡ en una determinada cantidad el sistema deberá adquirir energía en una cantidad equivalente. La mayor parte de dicha energía procede de la llamada energía de fijación (ΔGB), que se libera al formarse un gran número de interacciones débiles, como enlaces iónicos o de hidrógeno, entre el sustrato y la enzima.
La necesidad de múltiples enlaces no covalentes explica que una enzima sea mucho más que su centro activo: la enzima debe aportar grupos funcionales que establezcan los enlaces, repartidos por su estructura terciaria. También da cuenta de su especificidad: solo los sustratos que tengan una estructura particular podrán interactuar con los grupos funcionales ordenadamente dispuestos de la enzima.
Regulación de la actividad enzimática
Umismo metabolito forma parte de diferentes rutas metabólicas; si todas ellas funcionasen al mismo tiempo competirían entre sí, lo que las haría ineficientes. Además, la velocidad de consumo de nutrientes o de biosíntesis de macromoléculas debe adaptarse en cada momento a las necesidades de la célula.
Por todas estas razones, la actividad de las enzimas ha de estar convenientemente regulada. Dicha regulación ocurre a dos niveles diferentes:
Modificación de la actividad de enzimas clave
La acción reguladora del metabolismo suele localizarse en las enzimas que catalizan reacciones que se hallan al comienzo de una ruta metabólica. Existen dos mecanismos principales:- Transiciones alostéricas. unión de una molécula, modulador, a un centro distinto de su centro activo. En ocasiones, el modulador estimula la actividad enzimática, y se habla de un modulador positivoo activador; más a menudo, el modulador actúa como un inhibidor mixto, y se conoce como modulador negativo. Frecuentemente, el modulador positivo es el propio sustrato, y el negativo el producto final de la ruta metabólica.
- Modulación covalente. Es propia de enzimas que pueden existir en dos formas, inactiva y activa, interconvertibles por la unión covalente de, por ejemplo, grupos fosforilo; dicha unión está catalizada por enzimas llamadas quinasas.
- Transiciones alostéricas. unión de una molécula, modulador, a un centro distinto de su centro activo. En ocasiones, el modulador estimula la actividad enzimática, y se habla de un modulador positivoo activador; más a menudo, el modulador actúa como un inhibidor mixto, y se conoce como modulador negativo. Frecuentemente, el modulador positivo es el propio sustrato, y el negativo el producto final de la ruta metabólica.
Modificación de la cantidad de enzima
Consiste en destruir en los lisosomas o en estructuras llamadas proteasomas a las enzimas responsables de la fabricación en exceso de un producto, así como en fabricar en los ribosomas las enzimas que la célula precisa en cada momento.