Concepto de Proteína

Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles de la materia viva. Su importancia radica en que:

1. Son los instrumentos moleculares que expresan la información genética.
2. Actúan como sustancias «plásticas», materiales de construcción y reparación de las estructuras celulares. Excepcionalmente, sirven como fuente de energía.
3. Muchas tienen actividad biológica con funciones de transporte, regulación, defensa, etc.

Las proteínas son muy abundantes, constituyendo casi la mitad del peso en seco de la célula.

Composición Química

Químicamente, son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Se consideran polímeros de aminoácidos, que son los monómeros unidad. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos forma un péptido. Si el número es superior a 10, se llama oligopéptido, y si supera los 50, se considera una proteína. A veces, una proteína puede estar constituida por varios polipéptidos unidos.

Los Aminoácidos

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH₂).

Cuando se coloca el -COOH en la parte superior y se observa desde el lado opuesto al grupo R, si el grupo amino (-NH₂) está a la izquierda del carbono, se habla de L-aminoácidos, y si está a la derecha, de D-aminoácidos.

Las otras dos valencias del carbono se completan con un átomo de H y un grupo variable (radical R). Según este radical, se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

Clasificación de los Aminoácidos

Se clasifican según varios criterios, el más común es según la carga del grupo R:

1. Aminoácidos apolares neutros: (R sin carga). Total 8. La cadena R posee grupos hidrófobos.
2. Aminoácidos polares neutros: (de carga compensada). Total 7. La cadena R contiene igual número de cargas positivas y negativas.
3. Aminoácidos polares ácidos: Total 2. R aporta grupos ácidos cargados negativamente.
4. Aminoácidos polares básicos: Total 3. R aporta grupos amino cargados positivamente.

Hay aminoácidos esenciales que ciertos organismos no pueden sintetizar y deben obtener de la dieta. Para los humanos, son esenciales ocho: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. Su carencia puede causar enfermedades.

Propiedades de los Aminoácidos

1. Solubilidad: En disolución acuosa, los aminoácidos son anfóteros, pueden ionizarse como un ácido (pH básico), como una base (pH ácido), o como ambos (pH neutro). En este último caso, forman un zwitterion.
2. Propiedades físicas: Son sólidos, incoloros, cristalizables, con elevado punto de fusión (sobre 200°C) y solubles en agua.
3. Actividad óptica: Desvían el plano de luz polarizada. Se clasifican en dextrógiros (+) si lo desvían a la derecha, y levógiros (-) si lo desvían a la izquierda.

El Enlace Peptídico

Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua. Este enlace es rígido.

Estructura de las Proteínas

La organización de una proteína se define por cuatro niveles estructurales: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura tridimensional es crucial para su actividad biológica.

Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos. La función de una proteína depende de esta secuencia y de su forma espacial. Define la especificidad de cada proteína.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial de la secuencia de aminoácidos. Se estabiliza gracias a la capacidad de giro de los enlaces. Hay dos tipos:

1. Alfa-hélice: Forma en espiral. Presente en la alfa-queratina del pelo, uñas y colágeno.
2. Configuración beta o lámina plegada: Cadena en zigzag. Presente en la beta-queratina de la seda.

Estructura Terciaria

Es el plegamiento de la estructura secundaria, originando una conformación globular. Se mantiene estable gracias a enlaces entre los radicales R: puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, puentes eléctricos, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Esta estructura es clave para la actividad biológica de la proteína.

Estructura Cuaternaria

Es la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, formando un complejo proteico. Cada cadena se llama protómero. Ejemplos: hemoglobina, enzimas alostéricos y anticuerpos.

Propiedades de las Proteínas

1. Solubilidad: Solubles en agua en conformación globular.
2. Capacidad amortiguadora: Comportamiento anfótero, neutralizan variaciones de pH.
3. Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria por ruptura de enlaces. Puede ser reversible (renaturalización) o irreversible. Causada por cambios de temperatura, pH, etc.
4. Especificidad de función: Cada proteína realiza una función específica gracias a su estructura.
5. Especificidad genética: Las proteínas varían entre especies e individuos.

Clasificación de las Proteínas

1. Holoproteínas: Formadas solo por aminoácidos. Se dividen en globulares (albúminas, hormonas, enzimas) y fibrosas (colágenos, queratinas).
2. Heteroproteínas: Formadas por una parte proteica y un grupo prostético. Incluyen glucoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas.

Funciones de las Proteínas

Las proteínas determinan la forma y estructura celular y dirigen casi todos los procesos vitales. Realizan su función por unión selectiva a moléculas.

• Estructural: Forman estructuras celulares (membranas), dan elasticidad y resistencia (colágeno, elastina, queratina).
• Enzimática: Biocatalizadores de reacciones químicas.
• Hormonal: Insulina, glucagón, hormonas del crecimiento.
• Reguladora: Regulan la expresión génica y la división celular.
• Homeostática: Mantienen el equilibrio osmótico y el pH.
• Defensiva: Anticuerpos, trombina, fibrinógeno.
• Transporte: Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, lipoproteínas.
• Contráctil: Actina, miosina, dineina.
• Reserva: Ovoalbúmina, gliadina, hordeína.