Las enzimas como biocatalizadores

Las enzimas son biocatalizadores de reacciones químicas que constituyen el metabolismo; intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que participan.

Características de las enzimas

Excepto algunos tipos de ácido ribonucleico (ARN), el resto de las enzimas son proteínas, y ejercen su acción biológica uniéndose a sustratos.

La característica peculiar que diferencia a las enzimas del resto de las proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, o por introducción o pérdida de algún grupo funcional. El resultado de esta unión enzima-sustrato es que el sustrato (S) se transforma en otra molécula llamada producto (P), mientras la correspondiente enzima actúa como catalizador de la reacción de transformación S → P.

Enzimas y metabolismo

Las enzimas permiten que los seres vivos llevemos a cabo un conjunto de transformaciones metabólicas en el interior de nuestras células.

Los sustratos se transforman en productos a través de vías o rutas metabólicas que constan de una serie de reacciones enzimáticas consecutivas en las que se generan metabolitos. Unas rutas conducen a la degradación de los sustratos y otras a su biosíntesis.

Catalisis enzimática

El mecanismo de acción de la catálisis enzimática ocurre cuando una molécula de sustrato (S) se transforma en producto (P). Para ello, se necesita una energía de activación. La enzima se encarga únicamente de rebajar la energía de activación de los sustratos, acelerando así las reacciones.

Modelos de unión enzima-sustrato

Modelo de llave-cerradura: cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su correspondiente sustrato (llave).

Modelo de acoplamiento inducido: El centro catalítico de cada enzima es muy pequeño en comparación con el tamaño de la enzima, por este motivo se produce un cambio de conformación en la enzima.

La cinética enzimática

La cinética enzimática estudia la velocidad a la que transcurren las acciones catalizadas por enzimas y deduce, a partir de determinados parámetros cinéticos, la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos a través de los cuales lleva a cabo la catálisis.

Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos disminuyen o anulan la velocidad de la reacción catalizada. Existen dos tipos:

• Inhibidores reversibles: Su unión con la enzima es temporal y la actividad enzimática se puede recuperar.
  • Inhibición competitiva: el inhibidor es una molécula con una conformación espacial muy similar a la del sustrato, compitiendo por alojarse en el centro activo.
  • Inhibición no competitiva: el inhibidor se une en otra región distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformación de la enzima.
  • Inhibición acompetitiva: el inhibidor se une al complejo enzima-sustrato e impide la formación del producto.
• Inhibidores irreversibles: Son compuestos que se unen irreversiblemente a determinados grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad catalítica.

Factores que modulan la capacidad enzimática

Las pequeñas variaciones de pH en el medio interno ocasionan grandes cambios en la actividad de las enzimas. Ejerce una acción parecida a la temperatura y por tanto existe también un pH óptimo, tal que al alejarse de él disminuye la actividad enzimática.

Ciertas enzimas llamadas enzimas alostéricas son capaces de adoptar al menos dos conformaciones diferentes y estables: una inactiva y otra activa. Estas enzimas poseen un lugar diferente del centro activo donde se une una molécula denominada regulador, que es el que induce a que la enzima se active.