Tipos de Inmunoglobulinas

IgA: Encargada de la inmunidad de las mucosas, vida media de 3 días.

IgD: Receptor para el antígeno del linfocito B virgen.

IgE: Defensa contra parásitos helmintos, hipersensibilidad inmediata. Vida media de 2 días.

IgG: Opsonización, activación del complemento, citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos, inmunidad neonatal, inhibición por retroalimentación de linfocitos B. Vida media de 21 a 28 días (receptor Fc neonatal).

IgM: Receptor para el antígeno del linfocito B virgen, activación del complemento. Vida media de 4 días.

Estructura y Función de los Anticuerpos

1. Los anticuerpos son una familia de glucoproteínas con una estructura relacionada que los linfocitos B producen en forma membranaria o secretada.
2. Los anticuerpos unidos a la membrana sirven como receptores que median la activación inducida por el antígeno de los linfocitos B.
3. Los anticuerpos secretados funcionan como mediadores de la inmunidad humoral específica al activar varios mecanismos efectores que sirven para eliminar los antígenos unidos a ellos.
4. Las regiones de unión del antígeno de las moléculas de anticuerpo son muy variables, y cualquier sujeto puede producir más de 10⁷ anticuerpos diferentes, cada uno con una especificidad distinta por el antígeno.
5. Todos los anticuerpos tienen una estructura nuclear simétrica común de dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas unidas por enlaces covalentes, con cada cadena ligera unida a una cadena pesada. Cada cadena consta de dos o más dominios de Ig plegados de forma independiente de unos 110 aminoácidos que contienen secuencias conservadas y enlaces disulfuro intracatenarios.
6. Los dominios N-terminales de las cadenas pesadas y ligeras forman las regiones V de las moléculas de anticuerpo, que difieren entre los anticuerpos de diferentes especificidades. Las regiones V de las cadenas pesadas y ligeras, separadas por unos 10 aminoácidos, se ensamblan en el espacio, de modo que forman la zona de unión al antígeno de la molécula de anticuerpo.
7. Los anticuerpos se clasifican en diferentes isotipos y subtipos en función de las diferencias en las regiones C de la cadena pesada, que constan de tres o cuatro dominios C de Ig. Estas clases y subclases tienen propiedades funcionales diferentes. Las clases de anticuerpo se llaman IgM, IgA, IgE, IgG e IgD. Las dos cadenas ligeras de una sola molécula de Ig tienen el mismo isotipo de cadena ligera, que difieren en sus dominios C únicos.
8. La mayoría de las funciones efectoras de los anticuerpos están mediadas por las regiones C de las cadenas pesadas, pero estas funciones son inducidas por la unión de los antígenos a la zona de unión de la región V situada en una zona alejada del espacio.
9. (Nota: El punto 9 es redundante y se ha eliminado.)
10. Los anticuerpos monoclonales se producen a partir de un solo clon de linfocitos B y reconocen un solo determinante antigénico. Los anticuerpos monoclonales pueden generarse en el laboratorio y se usan ampliamente en la investigación y el tratamiento.

Antígenos y Epítopos

1. Los antígenos son sustancias que se unen específicamente a los anticuerpos o a los receptores del linfocito T para el antígeno. Los antígenos que se unen a los anticuerpos representan una amplia variedad de moléculas biológicas, como azúcares, lípidos, glúcidos, proteínas y ácidos nucleicos. Esto contrasta con los receptores del linfocito T para el antígeno, que reconocen péptidos antigénicos.
2. Los antígenos macromoleculares contienen múltiples epítopos o determinantes, cada uno reconocido por un anticuerpo. Los epítopos lineales están formados por aminoácidos adyacentes, y los determinantes tridimensionales están formados por el plegamiento de una cadena polipeptídica.
3. La afinidad de la interacción entre la zona de unión al antígeno de una sola molécula de anticuerpo y un epítopo se representa generalmente por la constante de disociación (K_D), que se calcula a partir de los datos de unión. Los antígenos polivalentes contienen múltiples epítopos idénticos. Los anticuerpos pueden unirse simultáneamente a dos o, en el caso de la IgM, hasta 10 epítopos idénticos, lo que aumenta la avidez de la interacción entre el anticuerpo y el antígeno.
4. Las concentraciones relativas de antígenos polivalentes y de anticuerpos pueden favorecer la formación de inmunocomplejos que pueden depositarse en los tejidos y causar lesiones.
5. (Nota: El punto 15 es redundante y se ha eliminado.)