Las proteínas: Los aminoácidos

Los aminoácidos son los componentes moleculares más sencillos de las proteínas. Cuando las proteínas se someten a reacciones de hidrólisis, se desdoblan finalmente en aminoácidos. Son compuestos orgánicos de baja masa molecular, solubles en agua, con un grupo funcional ácido carboxílico y un grupo funcional amino, al menos. En los aminoácidos proteicos, estos grupos funcionales se colocan en una posición característica, con el grupo amino en el carbono α, que es el contiguo al grupo carboxilo. R representa la cadena lateral, de naturaleza variada, que distingue unos aminoácidos de otros. Todos los aminoácidos proteicos son α-L-aminoácidos.

Los péptidos

Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico. Este enlace resulta de la formación de un grupo amida entre el grupo carboxilo principal de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. El conjunto de dos aminoácidos unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, tripéptido, y así sucesivamente. Generalmente se habla de oligopéptidos cuando hay un número moderado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y, de polipéptidos, cuando hay un número elevado de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Una propiedad importante del enlace peptídico es que los cuatro átomos implicados en torno a él, se sitúan en un mismo plano, que recibe el nombre de plano de la amida. Dos planos de la amida contiguos pueden girar a través de los dos enlaces sencillos del carbono α, aunque el giro no es totalmente libre, ya que la cadena lateral unida al carbono α dificulta la rotación.

Las proteínas, concepto y estructura

Las proteínas son biomoléculas formadas por la unión de aminoácidos. Elementalmente están compuestas por C, H, O, N y en la mayor parte de los casos también contienen azufre. Son macromoléculas, es decir, que tienen elevadas masas moleculares relativas. Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los organismos.

Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura que puede ser estudiada a diversos niveles de organización: las estructuras primaria, secundaria, terciaria y en su caso, cuaternaria. Cada nivel aporta información para comprender el siguiente.

Estructura primaria

Hace referencia a la secuencia de aminoácidos, es decir, al orden en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena peptídica. El orden de colocación de los aminoácidos puede ser muy variado, como se desprende del hecho de que una proteína tiene miles de aminoácidos y hay 20 aminoácidos diferentes. Lo anterior no significa que puedan darse todas las combinaciones posibles de aminoácidos, de la misma manera que las palabras escritas con 28 letras diferentes no son todas las combinaciones posibles, pues hay combinaciones sin sentido.

Estructura secundaria

Un fragmento de cadena polipeptídica puede adoptar diferentes disposiciones espaciales según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida. A dicha disposición espacial se le llama estructura secundaria.

La estructura secundaria más frecuente en las proteínas es la hélice α, postulada por Pauling y Corey. Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira; las cadenas laterales se proyectan hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice; esto permite que se formen enlaces de hidrógeno entre un C=O y un N-H concretamente cada cuatro aminoácidos.

Otra estructura secundaria descubierta simultáneamente por los mismos investigadores que en el caso anterior es la estructura β, también llamada hoja plegada. Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zig-zag, y en la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena polipeptídica, que pueden pertenecer a la misma o a diferente cadena.

Estructura terciaria

La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su estructura secundaria, puede aún sufrir giros y plegamientos, adquiriendo una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria de la proteína.

Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre las cadenas laterales de aminoácidos son:

• Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales polares que representen algún grupo que pueda actuar como aceptor o donador de hidrogeniones, como los grupos -OH de la serina o la treonina.
• Interacciones electrostáticas entre grupos con carga eléctrica opuesta, como puede ser un grupo carboxilo de una cadena lateral y un grupo amino de otra. También entran en esta categoría las interacciones entre grupos químicos que sin presentar una carga eléctrica neta sí que poseen un extremo con carga parcial positiva o negativa.
• Interacciones de van der Waals, o sea, interacciones muy débiles entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos electrónicos temporales.
• Interacciones hidrofóbicas: Los grupos apolares no pueden interaccionar con el agua, medio en el que habitualmente se encuentran las proteínas; esto hace que los aminoácidos apolares tiendan a interaccionar entre sí ocultándose del agua que envuelve a la molécula.