LÍPIDOS

Grupo muy heterogéneo. No solubles en agua ni en disolventes polares pero sí en disolventes orgánicos. Funciones: energética, estructural, reguladora del metabolismo. Clasificación: saponificables (hidrolizables, contienen AG en su composición) y no saponificables (no hidrolizables, no contienen AG en su composición).

LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Son ésteres. Su hidrólisis libera un grupo alcohol y un ácido carboxílico. El proceso se llama saponificación. En los seres vivos se realiza por medio de enzimas lipasas. El proceso de formación de un lípido mediante la unión de un alcohol y un ácido carboxílico con liberación de una molécula de agua se llama esterificación.

ÁCIDOS GRASOS

Son ácidos carboxílicos formados por largas cadenas carbonadas con número par de átomos de carbono. La cadena de carbonos puede ser saturada (enlaces simples) o insaturada (enlaces dobles). Los AG poseen carácter anfipático. La molécula posee una parte polar o hidrófila llamada cabeza (grupo carboxilo) y una parte no polar o hidrófoba llamada cola (cadena carbonada).

Esta característica hace que al entrar en contacto con agua puedan formar estructuras esféricas micelas, monocapas o bicapas. AG esenciales: no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser ingeridos en la dieta.

SAPO

Son ésteres formados por la unión de AG y un alcohol. Se clasifican en: grasas, ceras, fosfoglicéridos y esfingolípidos.

• Grasas: Son ésteres del alcohol glicerina y AG. Pueden ser triacilglicéridos, diacilglicéridos y monoacilglicéridos. La longitud de la cadena de los AG y el número de dobles enlaces determina el punto de fusión de las grasas. Hay grasas sólidas, grasas líquidas y semisólidas. Funciones: reservas de energía, amortiguador mecánico y aislante térmico.
• Fosfolípidos: Son triésteres de la glicerina con dos AG y un ácido ortofosfórico. Esta estructura es el ácido fosfatídico. Al ácido fosfatídico se le une un aminoalcohol. Poseen carácter anfipático. La parte polar corresponde al aminoalcohol y al ácido ortofosfórico y la parte apolar a los AG. Función: componentes de las membranas celulares.
• Esfingolípidos: Son ésteres del alcohol esfingosina y un AG. Se forma una ceramida. A la ceramida se le une una molécula polar. Hay dos clases de esfingolípidos: esfingomielinas y glucoesfingolípidos. Son componentes de las membranas celulares de células del tejido nervioso. Poseen carácter anfipático.
• Ceras: Son monoésteres de un ácido graso y un monoalcohol. Función de protección: recubrimiento de órganos vegetales, impermeabilizante de estructuras, formación de los panales de las abejas.

INSAPO

No contienen AG. No saponificación.

Terpenos

Son polímeros del isopreno. Se encuentran en las plantas. Se clasifican en: monoterpenos, diterpenos, triterpenos, tetraterpenos y politerpenos.

Esteroides

Derivados del esterano. Grupo más numeroso: esteroles. El colesterol pertenece a este grupo. La función del colesterol es estructural como componente de las membranas celulares animales. Por el plasma sanguíneo viaja unido a proteínas. Además, es precursor de otras moléculas.

LIP Eicosanoides

Son derivados de AG poliinsaturados. Funciones: agregación de plaquetas y respuesta inflamatoria.

PROTEÍNAS

Grupo de moléculas orgánicas más abundante. Muchas funciones distintas. Son polímeros constituidos por muchos aminoácidos.

AMINOÁCIDOS

Grupo amino y un grupo carboxilo. Existen 20 aminoácidos distintos que se diferencian por el grupo R. Propiedades: carácter anfótero. Los aminoácidos se comportan como base dependiendo del pH del medio donde se encuentren. PUNTO ISOELÉCTRICO. Valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta cero. Cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente ya que poseen cadenas laterales distintas. ENLACE PEPTÍDICO. Interacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con liberación de una molécula de agua. Se obtiene un dipéptido. Es un enlace que tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúan en el mismo plano.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

PRIMARIA. Es la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Cada cadena polipeptídica se diferencia en el número, tipo y orden de los aminoácidos que las componen.

En la cadena polipeptídica hay un grupo amino libre terminal (un extremo) y un grupo carboxilo terminal.

SECUNDARIA. La cadena polipeptídica adopta una conformación más estable. Hay dos tipos básicos: la α-hélice y la lámina plegada o lámina β. En una proteína pueden coexistir ambas estructuras en los dominios estructurales. La triple hélice del colágeno es otro tipo de estructura secundaria. Esta proteína es muy rica en los aminoácidos hidroxiprolina y prolina. Se asocian tres cadenas trenzadas en triple hélice.

TERCIARIA. Las proteínas adquieren una estructura tridimensional. De su estructura terciaria depende la función de una proteína y cualquier cambio en esta disposición puede provocar la pérdida de su actividad biológica. Se produce por interacciones entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. Enlaces posibles: puentes disulfuro o hidrofóbicos. Hay dos estructuras terciarias: globular y fibrilar.

CUATERNARIA. A veces, la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas llamadas subunidades proteicas. La estructura cuaternaria es la disposición que adoptan estas subunidades entre sí. Se mantienen unidas por los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero entre aminoácidos de distintas subunidades.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

SOLUBILIDAD: Las proteínas globulares son solubles en agua y las fibrilares no. Los aminoácidos polares se sitúan en la periferia formando una capa de solvatación con las moléculas de agua. Si se pierde esta capa se produce la precipitación de la proteína.

DESNATURALIZACIÓN: Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional y, por tanto, de su función biológica. Se rompen los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria. Este proceso puede ser reversible o irreversible. Factores: aumento de temperatura, variaciones de pH y cambios en la concentración salina.

ESPECIFICIDAD: De especie, de individuo. Permiten establecer el parentesco evolutivo entre especies.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURAL: Queratina, colágeno.

ALMACÉN DE AMINOÁCIDOS: Lactoalbúminas, ovoalbúminas.

FISIOLÓGICA: Miosina y actina, hemoglobina, insulina.

REGULACIÓN GENÉTICA: Histonas.

CATALIZADORA: Enzimas.

INMUNITARIA: Anticuerpos.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Macromoléculas por unión de nucleótidos.

NUCLEÓTIDOS

Componentes: Monosacárido (pentosa): ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN). Grupo fosfato (uno o varios). Base nitrogenada: púrica y pirimidínica.

Nucleósido: pentosa + base nitrogenada y Nucleótido: nucleósido + grupo fosfato. FUNCIONES: Componentes de los ácidos nucleicos (función estructural). Moléculas acumuladoras y donantes de energía (ATP, ADP, AMP). AMP cíclico: segundo mensajero. Interviene en el desencadenamiento de las respuestas de la célula ante informaciones que le llegan del exterior. Moléculas con función coenzimática: constituyen la parte no proteica de los biocatalizadores. Intervienen en reacciones de deshidrogenación.

ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

ENLACE NUCLEOTÍDICO. Esterificación entre el grupo fosfato en posición 5´ de un nucleótido y el grupo hidroxilo del carbono 3´ de otro nucleótido. Se libera una molécula de agua. Es un enlace fosfodiéster. Se forma un dinucleótido. En los polinucleótidos: se forma un esqueleto pentosa-fosfato-pentosa con las bases nitrogenadas colgando lateralmente. La secuencia de bases nitrogenadas es la que proporciona la especificidad a una cadena polinucleotídica. Existe un extremo 3´ con un OH libre y un extremo 5´ con un grupo fosfato.

ADN

Formado por desoxirribonucleótidos de Adenina, Guanina, Citosina y Timina. Constituido por dos cadenas de polinucleótidos en forma lineal o en forma circular. Constituye el material genético. Estructura de doble hélice del ADN. El número de adeninas es igual al de timinas, y el de guaninas al de citosinas. Dos cadenas de polinucleótidos unidos entre sí. Las cadenas de nucleótidos son antiparalelas. Unión entre cadenas por puentes de hidrógeno: A-T y C-G. Se establece complementariedad de bases entre las dos cadenas. Las dos cadenas están enrolladas en espiral, quedando las bases nitrogenadas en el interior. Los planos de las bases complementarias son paralelos entre sí y perpendiculares al eje de la hélice. El enrollamiento es plectonémico. La doble hélice es dextrógira. La anchura de la hélice es de 2 nm. La longitud de cada vuelta es de 3,4 nm y cada 0,34 nm hay un par de bases complementarias. El ADN debe estar plegado para acoplarse al espacio del interior celular. Se asocia a proteínas.

DESNATURALIZACIÓN DEL ADN

La separación de las dos cadenas de polinucleótidos al romperse los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Factores: temperatura elevada, cambios en el pH o altas concentraciones salinas. Es reversible. Renaturalización. ADN híbrido: cuando la renaturalización se hace con ADN de otro organismo es posible estudiar el grado de semejanza en estudios filogenéticos.

ARN

Formado por ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo. Es monocatenario. Sintetiza las proteínas codificadas en el ADN. Tipos de ARN: mensajero (copia de la parte del ADN que codifica una proteína), ribosómico (forma junto a proteínas la estructura del ribosoma) y transferente (transporta los aminoácidos al ribosoma para constituir las proteínas). Presentan tramos en doble cadena que se corresponden con los brazos. Estructura en hoja de trébol o en boomerang. Al extremo 3´ se une el aminoácido que se va a transportar.

VITAMINAS

Grupo de moléculas orgánicas de distinta naturaleza química. El organismo no puede sintetizarlas y son necesarias en muy pequeñas cantidades para alcanzar un desarrollo adecuado. La carencia o deficiencia de una vitamina produce avitaminosis o hipovitaminosis y su exceso hipervitaminosis. Características: No aportan energía a las células y no se usan como unidades estructurales de otras biomoléculas. Son esenciales para la mayoría de organismos heterótrofos. Las vitaminas hidrosolubles actúan como coenzimas o como precursoras de coenzimas. Vitaminas liposolubles: Se incluyen en el grupo de los lípidos. Son insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos. Se ingieren en forma de precursores o provitaminas a partir de las cuales el individuo sintetiza la correspondiente vitamina. Se almacenan en el tejido adiposo, por lo que no es necesario su ingesta diaria. Las vitaminas A y D también se almacenan en el hígado. Las vitaminas A, E y K son terpenos y la vitamina D es un esteroide.

FUNCIONES DE LAS VITAMINAS

Vitamina A: Necesaria para la percepción lumínica, conservación de epitelios, el crecimiento y desarrollo. El betacaroteno es un precursor de la vitamina A.

Vitamina E: Ceguera nocturna.

Vitamina D: Responsable de la mineralización de los huesos. Se puede sintetizar a partir de esteroles de origen vegetal y animal. También por irradiación ultravioleta sobre la piel.

Vitamina K: Participa en la síntesis de una molécula precursora en la síntesis de la trombina. La trombina es una proteína necesaria para el proceso de coagulación sanguínea.

Vitaminas hidrosolubles: Vitamina C: Interviene en la síntesis del colágeno.

Vitamina B9: Precursora de coenzimas.

Vitamina B12: Precursora de coenzima B12. Actúa en la eritropoyesis, mantenimiento de vainas de mielina y movilización de grasas.

ENZIMAS

Son biocatalizadores de las reacciones metabólicas. Actúan disminuyendo la energía de activación del proceso. No modifican el equilibrio de la reacción ni cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA: Los inhibidores son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima.

• Irreversible: Son los venenos metabólicos. Se unen a la enzima mediante un enlace covalente.
• Reversible: Los inhibidores se unen a la enzima por enlaces débiles. Hay dos tipos: competitiva y no competitiva.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

SOLUBILIDAD: Las enzimas globulares son solubles en agua.

DESNATURALIZACIÓN: Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional y, por tanto, de su función biológica.

ESPECIFICIDAD: Permiten establecer el parentesco evolutivo entre especies.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS

CATALIZADORA: Aceleran las reacciones químicas.

REGULACIÓN: Controlan la velocidad de las reacciones metabólicas.

DEFENSA: Participan en el sistema inmunitario.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Macromoléculas por unión de nucleótidos.

NUCLEÓTIDOS

Componentes: Monosacárido (pentosa): ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN). Grupo fosfato (uno o varios). Base nitrogenada: púrica y pirimidínica.

Nucleósido: pentosa + base nitrogenada y Nucleótido: nucleósido + grupo fosfato. FUNCIONES: Componentes de los ácidos nucleicos (función estructural). Moléculas acumuladoras y donantes de energía (ATP, ADP, AMP). AMP cíclico: segundo mensajero. Interviene en el desencadenamiento de las respuestas de la célula ante informaciones que le llegan del exterior. Moléculas con función coenzimática: constituyen la parte no proteica de los biocatalizadores. Intervienen en reacciones de deshidrogenación.

ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

ENLACE NUCLEOTÍDICO. Esterificación entre el grupo fosfato en posición 5´ de un nucleótido y el grupo hidroxilo del carbono 3´ de otro nucleótido. Se libera una molécula de agua. Es un enlace fosfodiéster. Se forma un dinucleótido. En los polinucleótidos: se forma un esqueleto pentosa-fosfato-pentosa con las bases nitrogenadas colgando lateralmente. La secuencia de bases nitrogenadas es la que proporciona la especificidad a una cadena polinucleotídica. Existe un extremo 3´ con un OH libre y un extremo 5´ con un grupo fosfato.

ADN

Formado por desoxirribonucleótidos de Adenina, Guanina, Citosina y Timina. Constituido por dos cadenas de polinucleótidos en forma lineal o en forma circular. Constituye el material genético. Estructura de doble hélice del ADN. El número de adeninas es igual al de timinas, y el de guaninas al de citosinas. Dos cadenas de polinucleótidos unidos entre sí. Las cadenas de nucleótidos son antiparalelas. Unión entre cadenas por puentes de hidrógeno: A-T y C-G. Se establece complementariedad de bases entre las dos cadenas. Las dos cadenas están enrolladas en espiral, quedando las bases nitrogenadas en el interior. Los planos de las bases complementarias son paralelos entre sí y perpendiculares al eje de la hélice. El enrollamiento es plectonémico. La doble hélice es dextrógira. La anchura de la hélice es de 2 nm. La longitud de cada vuelta es de 3,4 nm y cada 0,34 nm hay un par de bases complementarias. El ADN debe estar plegado para acoplarse al espacio del interior celular. Se asocia a proteínas.

DESNATURALIZACIÓN DEL ADN

La separación de las dos cadenas de polinucleótidos al romperse los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Factores: temperatura elevada, cambios en el pH o altas concentraciones salinas. Es reversible. Renaturalización. ADN híbrido: cuando la renaturalización se hace con ADN de otro organismo es posible estudiar el grado de semejanza en estudios filogenéticos.

ARN

Formado por ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo. Es monocatenario. Sintetiza las proteínas codificadas en el ADN. Tipos de ARN: mensajero (copia de la parte del ADN que codifica una proteína), ribosómico (forma junto a proteínas la estructura del ribosoma) y transferente (transporta los aminoácidos al ribosoma para constituir las proteínas). Presentan tramos en doble cadena que se corresponden con los brazos. Estructura en hoja de trébol o en boomerang. Al extremo 3´ se une el aminoácido que se va a transportar.

VITAMINAS

Grupo de moléculas orgánicas de distinta naturaleza química. El organismo no puede sintetizarlas y son necesarias en muy pequeñas cantidades para alcanzar un desarrollo adecuado. La carencia o deficiencia de una vitamina produce avitaminosis o hipovitaminosis y su exceso hipervitaminosis. Características: No aportan energía a las células y no se usan como unidades estructurales de otras biomoléculas. Son esenciales para la mayoría de organismos heterótrofos. Las vitaminas hidrosolubles actúan como coenzimas o como precursoras de coenzimas. Vitaminas liposolubles: Se incluyen en el grupo de los lípidos. Son insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos. Se ingieren en forma de precursores o provitaminas a partir de las cuales el individuo sintetiza la correspondiente vitamina. Se almacenan en el tejido adiposo, por lo que no es necesario su ingesta diaria. Las vitaminas A y D también se almacenan en el hígado. Las vitaminas A, E y K son terpenos y la vitamina D es un esteroide.

FUNCIONES DE LAS VITAMINAS

Vitamina A: Necesaria para la percepción lumínica, conservación de epitelios, el crecimiento y desarrollo. El betacaroteno es un precursor de la vitamina A.

Vitamina E: Ceguera nocturna.

Vitamina D: Responsable de la mineralización de los huesos. Se puede sintetizar a partir de esteroles de origen vegetal y animal. También por irradiación ultravioleta sobre la piel.

Vitamina K: Participa en la síntesis de una molécula precursora en la síntesis de la trombina. La trombina es una proteína necesaria para el proceso de coagulación sanguínea.

Vitaminas hidrosolubles: Vitamina C: Interviene en la síntesis del colágeno.

Vitamina B9: Precursora de coenzimas.

Vitamina B12: Precursora de coenzima B12. Actúa en la eritropoyesis, mantenimiento de vainas de mielina y movilización de grasas.