LOS AMINOÁCIDOS (aa)

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de baja masa molecular que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo y un grupo amino. Son sólidos, cristalinos, solubles en agua con elevado punto de fusión y con actividad óptica y comportamiento químico anfótero.

Los aa primarios son los que forman las proteínas, tienen el grupo amino unido al mismo C al que se une el grupo carboxilo, C asimétrico (excepto la glicina). Los otros 2 enlaces del C asimétrico se unen con un átomo de H y un grupo variable llamado R. Según sea R, se distinguen 20 aminoácidos que se usan abreviaturas. Los animales no son capaces de sintetizar todos los aminoácidos, a estos se les llama aminoácidos esenciales y deben ingerirse con la dieta. Los seres humanos tenemos 8. Los aminoácidos pueden presentar 2 configuraciones distintas según donde se sitúe el grupo amino, si es a la derecha D y si es a la izquierda L.

1.1. ACTIVIDAD ÓPTICA

En todos los aa, excepto en la glicina o glicocola, el C es asimétrico, porque está enlazado a 4 radicales distintos. Debido a esto, los aa presentan actividad óptica, es decir, desvían el plano de la luz polarizada. Si lo hacen hacia la derecha se le llama dextrógiro o + y a la izquierda levógiro o -.

1.2. COMPORTAMIENTO QUÍMICO ANFÓTERO

Los aa en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases, ello se debe a que el carboxilo libera protones y el amino capta protones. Se forma así una forma iónica bipolar. Debido a este comportamiento anfótero, los aa intervienen en el efecto tampón manteniendo constante el pH del medio. Así, si el medio se acidifica (se añaden protones), el grupo carboxilo ionizado los capta y así se basifica (se retiran protones) el grupo amino libera protones. El pH en el cual un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se llama punto isoeléctrico.

1.3. CLASIFICACIÓN DE LOS AA

Se clasifican según la cadena lateral R:

• AA con R no polar: R es una cadena hidrocarbonada.
• AA con R polar sin carga: presenta grupos OH que les confiere la polaridad o radicales que forman enlaces de H con el agua.
• AA polares con carga –: son ácidos, el R presenta un grupo ácido.
• AA polares con carga +: son básicos y el R presenta un grupo básico como el amino.

ENLACE PEPTÍDICO

La unión entre aa se da mediante el enlace peptídico y da lugar a cadenas llamadas péptidos. Se trata de un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del otro aa con la formación de una molécula de agua. La disposición en el espacio de un enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y amino se sitúen en un mismo plano con distancias y ángulos fijos. Además, presenta cierta rigidez que inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. Cuando se unen 2 aminoácidos se forma un dipeptido, con 3 un tripeptido… si es inferior a 10 oligopeptido y si es superior a 10 polipeptido.

LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Una proteína es un polipéptido formado por más de 50 aa, debido a ello tiene masas moleculares muy elevadas. Algunas proteínas, además de aminoácidos, contienen otro tipo de moléculas. Por ejemplo, las glicoproteínas. La organización de una proteína viene dada por 4 niveles estructurales.

3.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

Corresponde a la secuencia de aa de la proteína. Indica qué aa la forman y en qué orden se disponen. La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de la forma que adopte. El extremo inicial es el que presenta el aa con el grupo amino libre (extremo N-inicial) y el extremo final el que presenta el aa con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).

3.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la disposición de la estructura primaria en el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, a medida que los aa van uniéndose durante la síntesis proteica, la cadena polipeptídica que se forma adopta una disposición espacial estable que corresponde con la estructura secundaria. El tipo de estructura secundaria que presenta una cadena polipeptídica depende del número de enlaces de H que se pueden formar. Es decir, depende de los aa que la forman, de las condiciones de tensión y temperatura en que se encuentra. Hay 3 tipos:

• Estructura en α-hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Se debe a la formación espontánea de puentes de H entre el O del grupo CO de un aa y el H del NH del 4º aa siguiente. Esto hace que todos los O del grupo CO queden orientados en el mismo sentido, mientras que todos los H de los grupos NH quedan orientados en sentido contrario. Se forma así una hélice que presenta 3,6 aa por vuelta. Por ejemplo, α-queratina. La rigidez del enlace peptídico y los puentes de H contribuyen a la estabilidad de esta estructura.
• Estructura de la hélice del colágeno: Las cadenas polipeptídicas que forman el colágeno se enrollan de forma levógira y es algo más alargada que la anterior debido a la abundancia de 2 aa (prolina e hidroxiprolina). Los radicales de estos aa tienen una estructura que dificulta la formación de puentes de H, formándose una hélice con 3 aa más por vuelta. El colágeno es una proteína muy estable, pues se forman 3 hélices que se unen por enlaces covalentes y puentes de H.
• Conformación β: La cadena de aa no forma una hélice, sino una cadena distendida en forma de zig-zag debido a la ausencia de puentes de H entre aa próximos. Si esta cadena se repliega, sí se pueden establecer puentes de H entre segmentos, que debido al plegamiento quedan próximos. Esta disposición puede dar lugar a una lámina en zig-zag muy estable llamada β-lámina plegada. Esta estructura en lámina también se puede dar entre 2 o más cadenas polipeptídicas distintas. Por ejemplo, la fibronina o β-queratina de la seda.