Práctica 18: Oximetría – Saturación Arterial de Oxígeno

Introducción

En los seres humanos, como en todos los mamíferos, la hemoglobina constituye el principal componente del eritrocito y es responsable del transporte de aproximadamente el 99.2% del oxígeno presente en la sangre. También juega un papel importante en el transporte de dióxido de carbono (CO₂) y del ion hidrógeno (H⁺).

La hemoglobina es una proteína conjugada con un peso molecular de 68000.

• Está formada por cuatro subunidades con un peso molecular cercano a 17000.
• Cada subunidad está constituida por un grupo “heme” y una cadena polipeptídica.
• La molécula de hemoglobina, por lo tanto, está integrada por cuatro grupos «heme» y cuatro cadenas polipeptídicas, que en su conjunto constituyen la globina.

La globina constituye el 96% de la molécula de hemoglobina y está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas que aparecen como dos pares no idénticos. La hemoglobina A, la principal hemoglobina en los adultos, consta de dos cadenas α y dos cadenas β, siendo su estructura α₂β₂, y representa el 90% del total de la hemoglobina. Una segunda especie de hemoglobina es la HbA2, y representa el 2.5% del total, y contiene dos cadenas alfa y dos cadenas delta (α₂δ₂). Además de estas dos hemoglobinas, otras seis formas adicionales se encuentran en pequeñas cantidades y cuyo significado fisiológico aún falta precisar.

Además de la heterogeneidad presente a nivel individual, se observa una heterogeneidad de la hemoglobina durante el ciclo vital. Durante la vida embrionaria aparece la hemoglobina embrionaria (HbE), en la cual las 2 cadenas α están combinadas con las 2 cadenas épsilon (α₂ε₂); mientras que durante la vida fetal, la principal proteína transportadora es la hemoglobina Fetal (HbF) donde las cadenas alfa están combinadas con cadenas gamma (α₂γ₂).

Un tercer tipo de heterogeneidad de la hemoglobina resulta de mutaciones de genes que controlan la secuencia de aminoácidos en las cadenas alfa y beta, dando lugar a la aparición de hemoglobinas anormales.

El grupo «heme» constituye el 4% de la molécula de hemoglobina; y es una metaloporfirina que resulta de la combinación de un metal, el hierro, con una porfirina. El hierro puede estar en el estado de oxidación ferroso (+2) o en el férrico (+3), y las formas correspondientes de hemoglobina se denominan ferrohemoglobina y ferrihemoglobina o metahemoglobina, respectivamente; y solamente la ferrohemoglobina puede captar oxígeno.

Características de la Hemoglobina

La hemoglobina presenta las siguientes características:

1. Cada átomo de hierro de los grupos «hemo» reacciona directamente con el oxígeno molecular (O₂) y logra fijar una molécula de oxígeno por cada átomo de hierro, de lo que podemos deducir que una molécula de hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno.

   Para que esta reacción ocurra, el hierro debe encontrarse en la forma divalente (Fe²⁺ o ferroso). Este estado no se modifica cuando el hierro reacciona con la hemoglobina: existe oxigenación y no oxidación de la hemoglobina. Cuando el átomo de hierro es oxidado a su forma trivalente (férrico), como ocurre en la metahemoglobina, no reacciona con el oxígeno, perdiendo la hemoglobina la capacidad de transportarlo. En condiciones normales in vivo, el sistema metahemoglobina reductasa del eritrocito mantiene al hierro de la molécula en estado ferroso.

2. La hemoglobina también se combina con el monóxido de carbono (CO), unión que se realiza, al igual que con el oxígeno, con el hierro. Cada átomo de hierro puede fijar una molécula de monóxido. El producto resultante recibe el nombre de «carboxihemoglobina».

   Cada átomo de hierro puede fijar una molécula de monóxido de carbono, compuesto producido por la combustión incompleta del carbono (braseros, estufas, gas de alumbrado, motores a explosión). El monóxido de carbono se combina más fácilmente con la hemoglobina, unas 200 a 300 veces, que el oxígeno. El peligro de la intoxicación con monóxido de carbono radica en el hecho de que la carboxihemoglobina no transporta oxígeno. Si un 30% del total de la hemoglobina circulante está ocupada con monóxido de carbono aparecen las cefaleas y vómitos; si lo está un 50%, la vida peligra; si lo está un 60-70%, se produce la muerte por asfixia.

3. El hierro de la hemoglobina sufre constantemente procesos de oxidación, formándose la metahemoglobina. Ocurre en un 3% del total de la hemoglobina por día. La conversión de una fracción de hemoglobina en metahemoglobina tiene un efecto similar al de la carboxihemoglobina, es decir, pierde la capacidad de transportar oxígeno. En condiciones normales «in vivo», la metahemoglobina es reducida a hemoglobina por acción de la diaforasa del eritrocito, enzima que permite acoplar la NADH₂ generada por la gliceraldehído-fosfato-deshidrogenasa en la reacción de Embden-Meyerhoff.
4. La hemoglobina se combina con el dióxido de carbono, produciéndose la carboxihemoglobina. Esta combinación se efectúa con la globina de la molécula, mediante la formación de compuestos carbamínicos, reacción que aumenta considerablemente cuando desciende la saturación con oxígeno.
5. La combinación de la deoxihemoglobina (Hb) con el oxígeno da lugar a la formación de oxihemoglobina (HbO₂). Esta combinación es reversible y la proporción de desoxihemoglobina que se transforma en oxihemoglobina al ponerla en contacto con el oxígeno depende de la presión parcial de oxígeno (PO₂) del medio que rodea a la molécula.

Factores que Ocasionan Acumulación Excesiva de Metahemoglobina

• Metahemoglobinemia hereditaria: por disminución de la actividad de la diaforasa o bien por síntesis de hemoglobinas anormales.
• Metahemoglobinemia adquirida: ocurre como resultado de la ingesta de fármacos oxidantes (nitritos, nitratos, derivados de la anilina) y desaparece cuando se suspende la administración de las drogas.