PROPIEDADES DEL AGUA.

1. Elevada fuerza de cohesión. Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas de agua fuertemente unidas,formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi incompresible. Al no poder comprimirse puede funcionar en algunos animales como un esqueleto hidrostático, como ocurre en algunos gusanos perforadores capaces de agujerear la roca mediante la presión generada por sus líquidos internos. También explica el hecho de que su superficie ofrezca mucha resistencia a romperse permitiendo a muchos organismos vivir asociados a esa película superficial.

2. Elevada fuerza de adhesión. El agua tiene la capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la adhesión de las moléculas de agua a las paredes del conducto y a la cohesión de las moléculas de agua entre sí. A este fenómeno se debe la ascensión de la savia bruta desde las raíces hasta las hojas, a través de los vasos leñosos.

3. Gran calor específico. Todas las sustancias para elevar su temperatura necesitan un aporte se calor. El calor específico es la cantidad de calor que hay que suministrar a 1 gramo de agua para que su temperatura se eleve 1º C. En el caso del agua es una caloría y es un valor relativamente alto. Esto permite que el agua pueda absorber grandes cantidades de «calor» que utiliza para romper los puentes de hidrógeno por lo que la temperatura se eleva muy lentamente. Así se convierte en un magnífico estabilizador térmico del organismo frente a cambios bruscos de temperatura en el ambiente. 4. Elevado calor de vaporización. Los puentes de hidrógeno son los responsables de esta propiedad. Para evaporar el agua, primero hay que romper los puentes y posteriormente dotar a las moléculas de agua de la suficiente energía cinética para pasar de la fase líquida a la gaseosa. 

5. Mayor densidad en estado líquido que en estado sólido que explica que el hielo flote en el agua formando una capa termoaislante permitiendo la vida bajo ella.

6. Elevada constante dieléctrica. Gracias a esta propiedad el agua tiene una gran capacidad disolvente. El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso decimos que es el disolvente universal. Por tener moléculas polares, disuelve compuestos iónicos (sales) y covalentes polares (glúcidos). El proceso se debe a que las moléculas polares del agua se disponen alrededor de las moléculas polares del soluto, llegando a romperlos en aniones y cationes en el caso de compuestos iónicos. Este fenómeno se llama solvatación iónica. La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones:
Medio donde ocurren las reacciones del metabolismo y ser el sistema de transporte..

7.Bajo grado de ionización. El agua pura tiene la capacidad de disociarse en iones, por lo que en realidad se puede considerar una mezcla de: 

• agua molecular (H2O ) • protones hidratados (H3O+) e • iones hidroxilo (OH-) Sin embargo sólo 1 de 551.000.000 moléculas de agua se encuentra ionizada. Por ello la concentración de iones hidronio o hidrogeniones (H3O+ ) e hidroxilo (OH-) es muy baja (10-7moles por litro). Así que si le añadimos un ácido (añadimos H3 O+) o una base (añadimos OH-) estos valores varían bruscamente.

ÓSMOSIS

Si tenemos dos disoluciones acuosas de distinta concentración separadas por una membrana semipermeable (deja pasar el disolvente pero no el soluto), se produce el fenómeno de la ósmosis que sería el paso del agua (disolvente) a través de la membrana semipermeable desde la solución más diluida (hipotónica) a la más concentrada (hipertónica), este trasiego continuará hasta que las dos soluciones tengan la misma concentración (isotónicas o isoosmóticas). Y se entiende por presión osmótica la presión que sería necesaria para detener el flujo de agua a través de la membrana semipermeable. La membrana plasmática de la célula puede considerarse como semipermeable, y por ello las células deben permanecer en equilibrio osmótico con los líquidos que las bañan. Cuando las concentraciones de los fluidos extracelulares e intracelulares es igual, ambas disoluciones son isotónicas. Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración de solutos se hacen hipertónicos respecto a la célula, y ésta pierde agua, se deshidrata y mueren (plamólisis). Y si por el contrario los medios extracelulares se diluyen, se hacen hipotónicos respecto a la célula, el agua tiende a entrar y las células se hinchan, se vuelven turgentes (turgencia), llegando incluso a estallar. Los procesos de ósmosis explican cómo las plantas absorben gran cantidad de agua del suelo, y el por qué el agua del mar no calma la sed. 

ENLACE O-GLUCOSÍDICO.

 El enlace O-glucosídico en un enlace covalente que se realiza entre dos grupos (–OH) de dos monosacáridos, líberándose una molécula de H2O. Este enlace puede ser de dos tipos: α-glucosídico si el primer monosacárido es α, y β-glucosídico si es β.

 La uníón que se produce puede ser de dos formas:

 1.- Mediante enlace monocarbonílico, entre el grupo carbonilo de un monosacárido y un grupo alcohol del segundo (generalmente el 4 o el 6). Estos disacáridos, al intervenir en el enlace un carbono anomérico y otro no anomérico, conservan el carácter reductor ya que el disacárido resultante tiene un grupo carbonilo libre. Esto ocurre en las fórmulas de la lactosa (presente en la leche de los mamíferos), celobiosa (se obtiene por hidrólisis de la celulosa) y maltosa (azúcar de la malta y producto de la hidrólisis del almidón).

 2.- Mediante enlace dicarbonílico, si se establece entre los dos carbonos anoméricos de los dos monosacáridos, con lo que el disacárido pierde su poder reductor. Esto ocurre en la sacarosa (azúcar de mesa, obtenido a partir de la remolacha y la caña de azúcar presente en los órganos de reserva de muchos vegetales).

FOSFOLIPIDO

Se forman por la uníón de:

– 1 ó 2 ácidos grasos

– Un alcohol, la glicerina

– Ácido fosfórico

– Un aminoalcohol

Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática. Poseen un comportamiento anfipático, ya que presentan una zona polar (grupo fosfato unido a un alcohol o aminoalcohol) y una zona lipófila (los dos ácidos grasos). Este comportamiento les permite formar las bicapas lipídicas, estructura básica de las membranas celulares.

Lípidos saponificables:

A. Simples 1. Acilglicéridos 2. Céridos

B. Complejos 1. Fosfolípidos 2. Glucolípidos

• Lípidos insaponificables:

C. Terpenos D. Esteroides E. Prostaglandinas

Ácido GRASOS SATU/INSATU

Los ácidos grasos saturados: sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono y sus cadenas son lineales. Son ejemplos de este tipo: el ácido mirístico (14C), el palmítico, (16C), en grasas animales y en la manteca de cacao y el esteárico (18C) . Son sólidos a Tªambiente.  Los ácidos grasos insaturados: tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares donde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oleico (18C, un doble enlace) y el linoleico (18C y dos dobles enlaces).Son líquidos a Tª ambiente.

ESTERIF./SAPON.

Los ácidos grasos se comportan como ácidos fuertes, lo que les permite realizar acciones de esterificación, saponificación y autooxidación.

1.- Esterificación: un ácido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente formando un éster y liberando una molécula de agua. Esta reacción es reversible ya que podemos romper el éster hirviendo con ácidos o bases, obteniendo de nuevo el ácido graso y el alcohol.

2.- Saponificación: Es una reacción de los ácidos grasos con álcalis o bases ( NaOH o KOH) y dan lugar a una sal de ácido graso, que se denomina jabón. 

COMP ANFIPATICO

Las moléculas de jabón presentan simultáneamente una zona lipófila o hidrófoba, que rehuye el contacto con el agua, y una zona lipófoba o hidrófila (polar), que se orienta hacia ella, lo que se denomina comportamiento anfipático. Así, un jabón presenta una cadena hidrocarbonada que actúa como zona lipófila y establece enlaces de Van der Waals con otras moléculas lipófilas. La parte hidrófila de la molécula (-COONa) se ioniza quedando el grupo carboxilo con carga negativa (-COO-), por lo que se une por fuerzas de atracción eléctricas a otras moléculas de agua y otros grupos polares. Por todo esto, las moléculas no quedan aisladas sino que forman grupos llamados micelas, formando dispersiones coloidales.

PROPIEDADES Físicas AC GRASOS

1.- La solubilidad: Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Los ácidos grasos de 4 a 6 carbonos son solubles en agua, pero a partir de 8 carbonos son prácticamente insolubles. Esto es debido a que, a diferencia de los jabones, el grupo (-COOH) se ioniza muy poco y, por tanto, su polo hidrófilo es muy débil. Cuanta más larga es la cadena hidrocarbonada, que es lipófila, más insolubles son en agua y más solubles en disolventes apolares.

2.- El punto de fusión: Los ácidos grasos tiende a agruparse debido a que entre las partes lipófilas de sus moléculas se establecen enlaces de Van der Waals. Si forman un sólido, para fundirlo hay que romper esos enlaces. En el caso de los ácidos grasos saturados, cuantos más carbonos posea, más enlaces hay que romper, más energía hay que suministrar a la molécula y más alto es su punto de fusión. En los ácidos grasos insaturados la presencia de dobles y triples enlaces hace que las cadenas posean codos, por lo que se forman pocos enlaces de Van der Waals, y por tanto su punto de fusión es mucho más bajo si lo comparamos con ácidos grasos saturados de similar peso molecular.

LÍPIDOS SIMPLES

Son lípidos saponificables formados por un alcohol y uno o más ácidos grasos.

1.- Acilglicéridos: Son lípidos simples formados por la esterificación de una, dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples. Según el número de ácidos grasos se distinguen tres tipos de estos lípidos:

– Monoacilglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso.

– Diacilglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos.

– Triacilglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos.

 Si un acilglicérido presenta como mínimo un ácido graso insaturado, entonces es líquido y recibe el nombre de aceite (presente en los animales de sangre fría y en vegetales). Si todos los ácidos grasos son saturados, entonces es sólido y lo llamamos sebo. Lo llamamos manteca cuando es semisólido. Los animales de sangre caliente tienen sebos o mantecas.Los acilglicéridos, frente a bases, dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón.

COMPOSICIÓN.

Son polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos (aas.) son biomoléculas de bajo peso molecular formadas por un carbono al que hay unido un grupo amino (-NH2 ), un grupo ácido (-COOH), un hidrógeno (-H), y un grupo radical variable (-R). En dos tipos de aas. Hay azufre en el radical (-R), por lo que las proteínas están formadas por C, H, O, N y también S. Algunas además contienen P, Fe, Cu, I, etc. Los enlaces químicos entre aas. Se llaman enlaces peptídicos, y las cadenas formadas péptidos (dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos si son menos de 10 y polipéptidos si son más de 10). Cuando el polipéptido posee más de 50 aas. Lo llamamos proteínas.Si la proteína está formada exclusivamente por aas. Se llama holoproteína, y heteroproteína cuando presenta, además, algún otro tipo de molécula.

2.- LOS AMINOÁCIDOS

Son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.

2.1.- CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Según el radical R, distinguimos 20 aas. Que se pueden clasificar en:

– Aminoácidos alifáticos: son aquellos cuyo radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que además puede:

– Presentar grupos carboxilo: aas. ácidos,

– Presentar grupos amino: aas. Básicos,

– No presentar ninguno de ellos: aas. Neutros.

– Aminoácidos aromáticos: son los que su radical R es una cadena cerrada similar al benceno.

 – Aminoácidos heterocíclicos: son los que su radical R es una cadena cerrada, compleja y con algunos átomos distintos del C y del H.

PPDADES AMINOÁCIDOS

1.Actividad óptica: los aas presentan actividad óptica ya que todos (excepto la glicocola o glicina,donde R = H) presentan el carbono (α) asimétrico, por tanto son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aas. Si lo desvía hacia la derecha, se denomina dextrógiro o (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro o (-). Independientemente de esta actividad óptica, un aa. Tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio el grupo carboxilo queda arriba y el grupo (–NH2) queda a la derecha, y tendrá configuración L si queda a la izquierda. En la naturaleza todos las aas. Son configuración L.

2.- Comportamiento químico: en disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse dependiendo del pH del medio como un ácido, liberando protones y quedando (-COO-), o como una base captando protones por sus grupos -NH2 y quedando como (-NH3+.) También pueden comportarse como ácido y base a la vez, ionizándose doblemente y quedando en su forma dipolar iónica llamada zwitterión. Este término proviene del alemán «zwitter» que significa híbrido o hermafrodita. Por tanto, es un compuesto químico eléctricamente neutro pero que tiene cargas positivas y negativas sobre átomos diferentes. En el interior celular los aminoácidos predominan en forma de ión dipolar o zwitterión y pueden actuar en un medio ácido, captando protones como una base, y en un medio básico liberando protones como un ácido. El pH al que el aa. Tiene una forma bipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se le llama Punto isoeléctrico (pI). 

EL ENLACE PEPTÍDICO.

Los péptidos están formados por aas. Unidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se realiza entre el grupo carboxilo de un aa. Y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. Dicho enlace tiene un comportamiento similar a un enlace doble, es decir presenta cierta rigidez que inmoviliza en un plano a los átomos que lo forman, y además el grupo carboxilo y el amino se sitúan en un mismo plano con sistancias y ángulos fijos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos, es decir, la estructura primaria en el espacio. Durante la síntesis de las proteínas los aas. Van siendo enlazados a la cadena peptídica y, atendiendo a la capacidad de giro de sus enlaces, van adquiriendo una disposición espacial estable que es la estructura secundaria. Existen tres tipos de estructura secundaria:

1.- La α-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Esta estructura se mantiene gracias a la formación de puentes de hidrógeno intracatenarios entre el (-C=O) de un aminoácido y el(-NH) del cuarto aminoácido que le sigue. Esta hélice tiene una longitud de paso de vuelta de 5,4 Å y le caben 3,6 aminoácidos por vuelta. Los grupos radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice.

2.- La conformación β: En esta disposición los aas. Forman una cadena en forma de zigzag ya que no se establecen enlaces entre los aas. Próximos de una cadena. Varias cadenas con esta estructura se unen entre si por puentes de hidrógeno intercatenarios. Esta conformación β se puede replegar sobre sí misma establecíéndose enlaces entre fragmentos que antes estaban alejados, dando lugar a la denominada β-lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina o fibroína de la seda.

3.- La hélice de colágeno: el colágeno, debido a la presencia de los aas. Prolina e hidroxiprolina, presenta una disposición de hélice pero algo más alargada que la α-hélice, ya que sólo presenta 3 aas. Por vuelta. Esta molécula adquiere estabilidad al unirse tres hélices mediante enlaces covalentes y puentes de H, originando una superhélice o molécula completa de colágeno. La proteína colágeno posee una estructura particularmente rígida y forma parte gran variedad de tejidos como el conjuntivo, cartilaginoso o el óseo.

1.- Especificidad: cada proteína lleva a cabo una determinada función que viene determinada por su estructura primaria y su conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas que se ponen de manifiesto, por ejemplo, en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de «árboles filogenéticos». Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad de las 
proteínas para presentar una secuencia de aminoácidos específica: 

– Las enzimas, pues existe una enzima diferente para cada sustrato (ligando al que se une la enzima) y para cada reacción química que puede experimentar dicho sustrato. De esta especificidad depende en gran medida la elevada eficiencia de las enzimas como catalizadores de las reacciones de los organismos.

– Las inmunoglobulinas o proteínas inmunes, pues cada antígeno provoca en las células inmunitarias la elaboración de una proteína (anticuerpo) que interaccionará específicamente con las moléculas de dicho antígeno.

2.- Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (no se pierde la estructura primaria, ya que el enlace peptídico se mantiene), por romperse los puentes que forman dicha estructura, pasando de una estructura globular una filamentosa y dejando por tanto de ser funcionales.La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones delpH o alteraciones en la concentración de una disolución. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. 

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

1.- Holoproteínas. Formadas solamente por aminoácidos .Se clasifican en:

– Proteínas filamentosas: son insolubles en agua y aparecen en animales. Destaca el colágeno, la queratina, la elastina y la fibroína.

– Proteínas globulares: Son solubles en agua y disoluciones polares. Entre ellas encontramos a la albúmina, la glutenina, las histonas y las globulinas.

2.- Heteroproteínas. Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina «grupo prostético”. El grupo prostético puede ser: – Una sustancia coloreada: pigmentos o cromoproteínas., – Moléculas de glúcidos: glucoproteínas.,- Ácidos grasos: lipoproteínas.,- Ácido fosfórico: fosfoproteínas.,- Ácido nucléico: nucleoproteínas.

 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS.

1.- Estructural

Desarrollan funciones estructurales a nivel celular:

– Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

– Las histonas que forman parte de los cromosomas

También a nivel histológico:

– El colágeno, del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo..

– La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

– La queratina de la epidermis.

2.- Enzimática

Es la función quizás más importante que realizan las proteínas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas, reduciendo la energía de activación que necesitan dichas reacciones. Son las más numerosas y especializadas. Ej: tripsina,catalasa, peroxidasa, etc.

3.- Hormonal

Son biocatalizadores que, a diferencia de las enzimas, no actúan localmente, sino que son distribuidas por la sangre y actúan en todo el organismo. Destacamos:

– Insulina y glucagón del páncreas.

– Hormona del crecimiento.

– Tiroxina del tiroides

Holoenzimas: que son las enzimas formadas por una fracción polipeptídica (apoenzima) y una fracción no polipeptídica (cofactor). Este cofactor pude ser orgánico (coenzimas) como por ejemplo el ATP, el FAD, etc., o inorgánico como los iones metálicos. Cuando el cofactor está fuertemente unido a la fracción proteica se llama grupo prostético.

LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

La sustancia sobre la que actúa una enzima (E) se llama sustrato (S) y, dependiendo de la reacción, puede haber un solo sustrato o dos o más.

a) Un solo sustrato: la (E) se fija a la superficie del (S)(adsorción) por enlaces débiles formándose el complejo enzima-sustrato. Debido a esta uníón, se debilitan los enlaces del sustrato, por lo que la energía necesaria para llegar al estado de transición del complejo (ES), complejo activado, es menor que para llegar al estado de transición del sustrato solo. Finalizada la transformación, queda el complejo enzima-producto (EP), que posteriormente libera el producto y el enzima libre.

 E + S → ES → EP → E + P

b) Dos sustratos: en las reacciones en las que hay dos sustratos (A y B) que reaccionan entre sí, las enzimas atraen hacia su superficie (adsorción) a los sustratos, aumentando la probabilidad de que se encuentren y favoreciendo la reacción. Una vez transformados los sustratos (A y B) en los productos (C y D), se libera de nuevo la enzima.

 A + B + E → ABE → CDE → C+ D + E

En ocasiones se da un mecanismo llamado ping-pong: la enzima atrae a un sustrato,se queda una parte de él y atrae después al segundo sustrato, uníéndole esa primera parte.

 1º) B + E → BE → D + E´ 2º) A + E´ → AE´ → C + E 

Hay dos grupos de enzimas especiales:

1.- Proenzimas o zimógenos: son enzimas que no son activas hasta que sobre ellas actúan otras enzimas o iones. Un ejemplo es el pepsinógeno que se transforma en pepsina por la acción del HCl).

2.- Isoenzimas o isozimas: son enzimas que realizan la misma función pero presentan formas moleculares distintas. Se debe a que una de las formas es más apta para las células de unos órganos y otras para otros, o unas para las primeras etapas de la vida y otras para las siguientes. Un ejemplo es la glucoquinasa y la hexoquinasa, que actúan sobre la glucosa pero la primera lo hace solo en el hígado y páncreas.

EL CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS.

El centro activo es la regíón de la enzima que se une al sustrato. Dicha uníón se realiza gracias a los enlaces entre el sustrato y los radicales de los aas. Y del grupo prostético, si lo hay.Tienen las siguientes carácterísticas:

1.- Representan un volumen muy pequeño respecto al total de la proteína. 2.- Tienen forma de hueco donde encaja el sustrato.3.- Está formado por aas. Que se encuentran alejados en la secuencia polipeptídica pero que debido a los repliegues de la cadena se aproximan.4.- Los radicales de algunos de estos aas. Presentan afinidad química por el sustrato,estableciendo enlaces débiles con él.En la cadena polipeptídica de una enzima hay tres tipos de aas.:

1.- Estructurales: Son los más abundantes y responsables de la forma de la enzima. Dichos aas. No son los responsables de los enlaces químicos con el sustrato.

2.- De fijación: se encuentran en el centro activo y son los que se fijan al sustrato mediante enlaces débiles

3.- Catalizadores: se localizan también en el centro activo y son los responsables de la transformación del sustrato debido a que al establecer enlaces débiles y fuertes con él provocan la rotura de otros enlaces.

GRADO ESPECIFIDAD

Existen varios grados de especificidad:

1.- Absoluta: se da cuando el enzima sólo actúa sobre un sustrato concreto. Por ejemplo, la ureasa solo actúa sobre la urea.

2.- De grupo: se da cuando el enzima reconoce a un grupo de moléculas. Por ejemplo, la  β-glucosidasa actúa sobre todos los β- glucósidos.

3.- De clase: es la menos específica ya que el que actúe el enzima depende de un tipo de enlace determinado. Por ejemplo, la fosfatasa separa grupos fosfato de cualquier tipo de molécula. 

CINÉTICA ACT Enzimática

Si tenemos una reacción enzimática con una concentración de enzima constante y aumentamos la cantidad de sustrato, entonces aumenta la velocidad de la reacción ya que aumenta la probabilidad de encuentro entre la enzima y el sustrato. Sin embargo, llega un momento en el que la velocidad de la reacción deja de aumentar, es decir se llega a la velocidad máxima (Vmáx). Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima están ocupadas por moléculas de sustrato, saturación de la enzima, formando el complejo enzima-sustrato.En la mayoría de las enzimas la representación gráfica de estos valores da una hipérbola. Leonor Michaelis y Maud Menten definieron la constante (kM) o constante de Michaelis-Menten como la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la máxima. Esta constante es una medida de la afinidad que tiene la enzima por el sustrato. Obtuvieron una ecuación para calcular la velocidad de la reacción enzimática según las distintas concentraciones de sustrato.

Una (↓) KM indica una alta afinidad de e por s. FORMULA:

V es la velocidad de la reacción para una determinada [S]

Vmáx. Es la velocidad máxima

[S] es la concentración de sustrato

KM es la constante de Michaelis-Menten

FACTORES ACT ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción además de depender de la concentración de sustrato,depende de la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores.

1.- Temperatura: Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y los encuentros moleculares, aumentando la velocidad a la que se forma el producto. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Si aumentamos la temperatura por encima de ese valor, se dificulta la uníón enzima-sustrato, y a partir de cierto valor la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, perdiendo su actividad enzimática.

2.- pH: Las enzimas presentan dos valores de pH entre los cuales son eficaces, traspasados esos valores las enzimas se desnaturalizan y dejan de actuar. Entre esos dos valores existe un pH óptimo en el que el enzima presenta su máxima eficacia. El pH afecta al grado de ionización de los radicales del centro activo de la enzima y de los radicales del sustrato.

3.- Inhibidores: Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o la inhiben completamente. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos, por ejemplo, la penicilina inhibe las enzimas que regulan la síntesis de la pared bacteriana, con lo que es útil contra estas infecciones. O el AZT, que es un inhibidor de la transcriptasa inversa, por lo que retrasa el desarrollo del SIDA. La inhibición puede ser de dos tipos:

3.1.- Irreversible: También llamada envenenamiento de la enzima. El inhibidor o veneno se une de forma permanente al centro activo de la enzima alterando su estructura en inutilizándola.

3.2.- Reversible. No se inutiliza el centro activo, sino que se le impide funcionar de forma temporal. Puede ser de dos tipos:

a)Competitiva: el inhibidor es una molécula similar al sustrato, compitiendo con él por unirse al centro activo. Si el inhibidor se une la enzima queda bloqueada y el sustrato no se une hasta que el inhibidor se separe. La velocidad de la reacción disminuye en función de la concentración del inhibidor.

B)No competitiva: Se puede producir por dos mecanismos:

b.1) El inhibidor se fija al complejo enzima-sustrato y no permite la liberación de los productos. B.2) E inhibidor se une al enzima y no permite la fijación del sustrato.

ENZIMAS ALOSTERICAS

Hay dos tipos de ligandos, los activadores y los inhibidores, que actúan en dos mecanismos distintos de regulación:

1.- Retroinhibición o inhibición feeb-back: se da en enzimas cuya conformación inicial es activa y cuando el producto final actúa sobre el centro regulador se produce la transformación alostérica a la conformación inactiva.

2.- Inducción enzimática: se da en enzimas cuya conformación inicial es inactiva y es el sustrato inicial el que actúa sobre el centro regulador y provoca el cambio a activa.