Proteínas de la Matriz Extracelular

Elastina

Con los radicales hacia fuera. Se trata de un enlace muy difícil de romper, por lo que se da siempre entre distintas localizaciones de la fibra, es decir, lo que hacen es mantener unidas diferentes cadenas, se da siempre entre 2 moléculas distintas. Si se produce un estiramiento no se rompen los enlaces, sino que cambia la dirección de la elastina, gracias a los giros β de su estructura, produciendo un alargamiento. Al comenzar la relajación, se vuelve a la situación inicial mediante otro cambio de dirección.

Patología:

• Fragmentación o disminución de elastina: supone una pérdida de elasticidad. Se da en patologías como (aterosclerosis, enfisema pulmonar, cutis laxa, sd Menke, envejecimiento de la piel).
• Acumulación o exceso de elastina: demasiada elasticidad, se da en patologías como: (esclerodermia, elastoma, pseudoxantomas elasticum, carcinoma de mama contribuye a su aparición, elastofibrosis endocardial, elastocibroma dorsi).

Fibronectinas

Son un grupo de proteínas que unen células a la matriz extracelular y guían el movimiento celular. Son una familia de glicoproteínas de adhesión, estructuralmente muy relacionadas, que están ampliamente distribuidas en el reino animal. Se encuentran de forma soluble en la sangre y otros fluidos corporales, como fibrillas insolubles en la matriz extracelular, y como una forma intermedia laxamente asociada a las superficies celulares. Las diferentes formas son función del procesamiento que sufre el transcrito del gen para generar los mRNAs que codifican a las distintas proteínas.

Estructura:

Una molécula de fibronectina se compone de 2 subunidades polipeptídicas muy largas, unidas cerca de su extremo carboxilo por un par de enlaces disulfuro. Cada subunidad tiene un alto número de aminoácidos alrededor de 2.500 aminoácidos y se pliega en una serie de dominios en forma de bastón conectados por segmentos cortos y flexibles de la cadena polipeptídica. Tiene varios dominios:

• Dominios de unión: dominios que reconocen y unen a una o más clases específicas de macromoléculas localizadas en la ECM o sobre la superficie celular, incluyendo varios tipos de colágeno (I,II IV), fibrina, heparina y proteínas de la coagulación sanguínea.
• Dominios RGD: son dominios tipo integrina, que reconocen y se unen a receptores de la superficie celular, esto se debe a la presencia en los dominios del tripéptido RGD (Arg-Gly-Asp). La secuencia RGD es un motivo común entre las proteínas de adhesión extracelulares, es un péptido señal y es reconocido por varias integrinas de la superficie celular.

Función:

1. Mantenimiento de la forma celular: se unen a componentes de la matriz extracelular como colágeno y heparina. Los componentes del citoesqueleto de actina se alinean con las fibronectinas localizadas fuera de la célula por ello son tan importantes en el mantenimiento de la arquitectura celular. Al unirse a la heparina permite que haya un tejido más compacto en la MEC.
2. Movimiento celular y papel importante en el desarrollo embrionario creando sendas por las que pueden migrar las células de un lugar a otro.
3. Hay una forma soluble de la fibronectina (fibronectina plasmática) que está en el plasma que es la que participa en el proceso de coagulación al tener varios dominios de unión que reconocen la fibrina uniendo plaquetas a la fibrina gracias a estos dominios cuando se produce el coágulo sanguíneo.

Lamininas

Las lamininas constituyen una familia de glicoproteínas de adhesión presentes en la MEC. Se encuentran principalmente en la lámina basal. Son proteínas fibrosas con un elevado peso molecular y alto contenido en aminoácidos.

Estructura:

Distinguimos tres cadenas polipeptídicas largas α, β y ɣ. La cadena α tiene forma de bastón lineal, y a ella se asocian β y ɣ formando estas una hélice alrededor de α, excepto en la parte N-terminal de β y ɣ, que se extienden en forma de brazos rectos, dando a la estructura una forma de cruz. La estabilización se lleva a cabo mediante puentes disulfuro.

Al igual que en las fibronectinas, cada cadena tiene varios dominios que permiten que se unan diferentes moléculas:

1. C-terminal ɑ: dominio de unión a receptores de superficie celular y heparán-sulfato.
2. Cerca de la zona N-terminal en β y ɣ: dominio de unión a heparina.
3. N-terminal β y ɣ: dominio de unión a colágeno tipo 4 y entactina.
4. N-terminal: dominio de unión a receptores de superficie celular.

Función:

Actúan como puente para las distintas células de la lámina basal, siendo un punto de anclaje para proteínas constituyentes.