Proteínas

Constituidas por C, H, O y N. En ocasiones llevan S, P. Son el grupo de biomoléculas más abundantes de los seres vivos. Se trata de macromoléculas con actividad vital y constante renovación. Son polímeros lineales de aminoácidos: polipéptidos constituidos por la unión de aminoácidos.

Clasificación

• Aminoácidos: unidades fundamentales.
• Péptidos: unión de aminoácidos, por enlace peptídico, en pequeño número.
  • Oligopéptidos: (menor o igual que) 10 aminoácidos.
  • Polipéptidos: 10-100 aminoácidos.
• Proteínas: (mayor o igual que) 100 aminoácidos o Pm (mayor o igual que) 5000.

Aminoácidos

Moléculas formadas por una cadena hidrocarbonada con (-NH2) y (-COOH) como mínimo. El grupo carboxílico siempre es terminal pero el amino puede ocupar diferentes posiciones; se distinguen: (alfa), (beta), y,… aminoácidos según la situación del grupo amino respecto del grupo carboxilo. Solo los (alfa)-aminoácidos, que tienen el grupo amino unido al C(alfa) contiguo al grupo carboxilo, forman parte de las proteínas; existen 20 aminoácidos que forman parte de proteínas, pero existen más libres y en proteínas específicas.

Propiedades

1. Carácter anfótero: cuando puede comportarse como un ácido o como una base dependiendo del pH existente. A un pH más ácido, los aminoácidos tendrán carga neta positiva, pues los H+ del medio son captados por el grupo –COO(-), quedando sólo la carga de NH3+; por lo contrario, a un pH más básico, el grupo –NH3+ cederá un H* al medio y el aminoácido quedará con carga negativa.
2. Estereoisometría: El C (alfa) es asimétrico, existen dos isómeros con distinta actividad óptica; cadena –R, arriba, y los grupos amino y carboxilo a ambos lados del C(alfa). Amino se sitúa a la derecha, forma D; o a la izquierda, forma L. Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L. Existen aminoácidos que se pueden sintetizar a partir de otras moléculas que sufren ciertos procesos metabólicos (aminoácidos no esenciales); sin embargo, los aminoácidos esenciales debemos obtenerlos de los alimentos porque no los podemos sintetizar (Trp, Leu, Val, Met, Phe, Thr, Lys).

Clasificación

Los aminoácidos proteicos se clasifican en función de la naturaleza de su radical –R:

• Neutros: a pH neutro no presentan carga eléctrica neta. –R no posee ni grupo amino ni carboxilo.
• Ácidos: -R presenta grupos carboxilo y presentan carga eléctrica negativa al desprender H*.
• Básicos: contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter básico, pueden tomar H* y presentará carga positiva.

Péptidos y Enlace Peptídico

El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro quedando ambos unidos y liberándose una molécula de agua; el compuesto formado es un dipéptido y el enlace creado es un enlace peptídico (covalente, planar y rígido, sin posibilidad de giro): C y N quedan en el mismo plano, y no tienen posibilidad de giro; en un extremo de la cadena tenemos el grupo amino y, en el otro, el grupo carboxilo. El dipéptido puede unirse a otro aminoácido, pues sigue teniendo un grupo amino y un carboxilo libre. En la unión se liberaría otra molécula de agua y se formaría un tripéptido, y así sucesivamente. La unión de muchos aminoácidos consiste un polipéptido.

La estructura primaria de una proteína informa de la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica; es la secuencia lineal de aminoácidos dictada por la información hereditaria que la célula contiene para esa proteína en particular. Se sitúa el grupo amino libre a la izquierda, extremo N-terminal y C-terminal, el extremo en el que está el último aminoácido. La proteína se enlaza en una larga cadena que se forma mediante la adicción de aminoácidos, a medida de que se enlaza, comienzan las interacciones entre los diferentes aminoácidos de la cadena y pueden formarse enlaces de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino, ligeramente positivo de un aa, y el oxígeno del grupo carboxilo ligeramente negativo de otro. Aunque el enlace peptídico no tiene posibilidad de giro, el resto de enlaces C-N ó C-C sí pueden girar; debido a la información de estos enlaces débiles y a la posibilidad de giro de algunos enlaces, las cadenas polipeptídicas adquieren disposición espacial, la estructura secundaria.

Enzimas

Salvo las riboenzimas, son proteínas globulares que catalizan reacciones metabólicas acelerándolas sin alterarse.

Características

• No se consumen.
• Son muy específicas.
• Muy activas.
• Actúan a temperatura ambiente.
• Tienen elevado peso molecular.

Clasificación según su estructura

• Enzima proteica: formadas por 1 o más cadenas polipeptídicas. Dependen para su actividad sólo de su estructura como proteínas.
• Holoenzima: formadas por:
  • Fracción polipeptídica: apoenzima.
  • Fracción no polipeptídica: cofactor. Éste puede ser: inorgánico (iones metálicos) u orgánico (moléculas orgánicas. coenzimas).