Aminoácidos: Los Bloques de Construcción

AMINOÁCIDOS: Son unidades básicas o pequeñas moléculas monómero de la unidad. Contienen CHON, poseen características estructurales similares y están unidos mediante enlaces peptídicos.

Función estructural:

• Músculo – contracción movimiento – miosina
• Tejido conectivo – soporte, protección – colágeno y queratina
• Membrana – control de entrada y salida – proteínas, receptores

Función de transporte: transporte de gases y otras sustancias – sangre

Función reguladora:

• Equilibrio de fluidos – mantenimiento de pH, agua – suero
• Enzimas – control del metabolismo – proteasas
• Hormonas – regulación de funciones corporales – insulina

Función protectora: anticuerpos – gamma globulina.

Enlace Peptídico

ENLACE PEPTÍDICO: Están formados por la unión de Aá mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un Aá y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Este enlace tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez.

Estructura Primaria

ESTRUCTURA PRIMARIA: Es la secuencia de Aá de la proteína, indica qué Aá componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos Aá se encuentran.

Estructura Secundaria

ESTRUCTURA SECUNDARIA: La disposición de la secuencia de Aá en el espacio. Los Aá, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Existen 2 tipos de estructura secundaria:

• LA ALFA HÉLICE: Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de H entre el -C=O de un Aá y el -NH- del cuarto Aá que le sigue.
• LA CONFORMACIÓN BETA: Los Aá no forman una hélice, sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada (queratina y la seda).

Estructura Terciaria

ESTRUCTURA TERCIARIA: Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Aquí encontramos varios tipos de enlaces:

Puente disulfuro
Los puentes de H
Los puentes eléctricos
Las interacciones hidrofóbicas

Estructura Cuaternaria

ESTRUCTURA CUATERNARIA: Informa la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de esas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

ESPECIFICIDAD: Se refiere a su función. Cada proteína lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial. No todas las proteínas son iguales en todos los organismos.

DESNATURALIZACIÓN: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, abierta y con una interacción máxima con el disolvente. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura o variación del pH.

– HOLOPROTEÍNAS: Formadas solo por Aá.

– HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico que se denomina grupo prostético.

• GLOBULARES:
  • PROLAMINAS
  • GLUTENINAS
  • ALBUMINAS
  • HORMONAS
  • ENZIMAS
• FIBROSAS:
  • COLÁGENOS
  • QUERATINAS
  • ELASTINAS
  • FIBROÍNAS

• Glucoproteínas: ribonucleasa, anticuerpos
• Lipoproteínas: de alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre
• Nucleoproteínas: ribosomas, nucleosomas
• Cromoproteínas: citocromos, mioglobina