Proteínas

Las proteínas son principios inmediatos orgánicos cuaternarios (CHON). Son polímeros de aminoácidos y constituyen la materia de los seres vivos. Los seres vivos son agua, proteínas y sustancias de reserva.

Las proteínas de cada especie y cada ser vivo son específicas, porque están predeterminadas por el ADN. Esta predeterminación es posible gracias a la relación de las proteínas. Las equivalencias entre el idioma del ADN y los aminoácidos correspondientes constituyen el código genético.

Una proteína es un péptido con función biológica.

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula que tiene un carbono alfa unido a un carboxilo, un hidrógeno, un NH₂ y un radical.

Pueden existir hasta 20 radicales diferentes, por lo tanto, 20 aminoácidos.

Cada aminoácido tiene características particulares que dependen del radical.

También tienen características generales:

1. El carbono es asimétrico siempre, menos cuando el radical es un H (aminoácido conocido como Glicina o Glicocola).
2. Presentan estereoisomería.
3. Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L.
4. Tienen carácter anfótero: por un extremo se comporta como ácido (desprende H⁺) y por el otro como base (capta H⁺).

En estado neutro, el aminoácido se encuentra como un ión dipolar neutro o Zwitterion.

En un medio ácido, capta H⁺ y se carga positivamente. En un medio alcalino, desprende H⁺ y se carga negativamente. El aminoácido tiene capacidad amortiguadora, participando en la función tamponadora de los seres vivos.

Propiedades de los aminoácidos

El pH en el que el aminoácido se encuentra como Zwitterion se llama punto isoeléctrico. Si los radicales son apolares, no intervienen en el pH; si son polares, sí.

Existen 20 puntos isoeléctricos diferentes, uno por cada aminoácido. Las proteínas, debido a los aminoácidos que las componen, tienen un carácter amortiguador fundamental.

Propiedades Químicas

La propiedad química más importante de los aminoácidos es su capacidad para formar enlaces peptídicos.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente. Su formación requiere energía y libera una molécula de agua.

Las moléculas formadas por enlaces peptídicos tienen dirección. El enlace amida, que une directamente el oxígeno con un amino, es más fuerte que un enlace simple carbono-carbono, pero más débil que un enlace doble carbono-carbono.

La distancia del enlace determina una unidad planar rígida, lo que significa que los sustituyentes no pueden girar libremente a su alrededor. Los H se sitúan en posición trans a los aminos y el radical en el lado contrario.

Propiedades Estructurales de las Proteínas

La estructura de una proteína es su disposición espacial. Se estudian cuatro niveles de ordenación:

Estructura primaria

Estudia la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Define qué aminoácidos, cuántos y en qué orden se encuentran en la proteína o péptido. Esta secuencia, fundamental porque está predeterminada por el ADN, es continua y sin huecos. Toda proteína mantiene su estructura primaria durante toda su existencia. Se puede considerar la ordenación lineal de los aminoácidos, que se unen formando una espiral. En esta espiral, partes iguales se enfrentan estableciendo puentes de hidrógeno, lo que estabiliza la molécula. Los enlaces de hidrógeno quedan en el interior y los radicales (R) hacia afuera, pudiendo interactuar entre ellos. Las proteínas son fabricadas por los ribosomas, que traducen el ARN mensajero.

Estructura secundaria

Estudia los enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo de un aminoácido y el hidrógeno del amino de otro aminoácido. Se pueden formar dos estructuras:

• Hélice alfa: cilindros que encierran los enlaces de hidrógeno en su interior y dejan los radicales (R) en el exterior.
• Hoja plegada beta: se forma cuando los enlaces de hidrógeno son menos numerosos, dando lugar a líneas que se asocian.

Estructura terciaria

Se obtiene cuando la estructura secundaria se ordena en el espacio y se estabiliza mediante enlaces entre las cadenas laterales de un solo filamento polipeptídico. Si esta estructura confiere la función biológica al péptido, y la proteína es sencilla (de un solo filamento), el estudio se completa aquí.

Estructura cuaternaria

Estudia los enlaces entre cadenas laterales de distintos filamentos polipeptídicos. En proteínas con varios filamentos, esta estructura confiere la función biológica. Cada filamento se denomina subunidad y pueden ser iguales o diferentes. Si son iguales, resultan de la repetición de un mismo ARN. Si son diferentes, resultan de la repetición de varios ARN. Un dímero tiene dos subunidades, un trímero tres, y así sucesivamente.