PROTEÍNAS: El nombre proviene de la palabra griega πρῶτα («prota»), que significa «lo primero».

Moléculas de enorme tamaño (macromoléculas), constituidas por un gran número de unidades estructurales.

Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones coloidales.

Todas contienen C, H, O y N, y casi todas también S.

El conjunto de varios aminoácidos, sus constituyentes, sirve como bloques de construcción para la síntesis proteica.

PROTEÍNAS: Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; polímeros lineales construidos a partir de monómeros llamados aminoácidos, que bajo condiciones fisiológicas tienen una estructura tridimensional definida.

Electroforesis: es la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.

Efecto de las sales

A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.

Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.

Efecto del pH

Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su punto isoeléctrico, su solubilidad es mínima.

Estructura Primaria

Es el número, tipo y ordenamiento de los aminoácidos que conforman una proteína. Es la estructura lineal de una proteína.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces hidrógeno.

Hélice α

La cadena polipeptídica se enrolla de forma regular alrededor de un eje central. Esta estructura se mantiene gracias a uniones puente de hidrógeno.

Lámina β

La cadena polipeptídica se encuentra extendida al máximo.

Disposición al azar

La cadena polipeptídica no sigue un patrón repetitivo como en los otros casos, sino que adopta la configuración termodinámicamente más favorable.

Estructura Terciaria

Es la forma tridimensional completa de una proteína. Se mantiene por acción de diferentes fuerzas: electroestáticas, enlaces puente de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro.

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria:

• Puentes di-sulfuro
• Atracción electrostática
• Puentes de Hidrógeno
• Interacción Hidrofóbica

Los dominios de una proteína son partes de la misma que se comportan como unidades estructurales y funcionales diferentes. Pueden presentar diferentes tipos de estructura secundaria.

Estructura Cuaternaria

Existe en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, y toma en cuenta la disposición espacial de dichas cadenas y los enlaces que se establecen entre ellas.

Fuerzas que estabilizan las Proteínas:

• Enlaces Covalentes
• Enlaces de Hidrógeno
• Interacciones de Van der Waals
• Enlaces de Disulfuro
• Interacciones Iónicas
• Interacciones Hidrofóbicas

Enlaces Covalentes: Es aquel enlace en donde los pares de átomos comparten pares de electrones.

Enlaces de Hidrógeno: Atracción electrostática entre un átomo de oxígeno de una molécula de agua y el hidrógeno de otra.

Interacciones de Van der Waals: Interacciones electrostáticas débiles que se establecen cuando dos dipolos se aproximan.

Enlaces de Disulfuro (puente disulfuro o enlace SS): Es un enlace covalente fuerte entre grupos tiol (-SH2) de dos cisteínas.

Interacciones Iónicas: Uno de los átomos capta electrones del otro.

Interacciones Hidrofóbicas (efecto hidrófobo): Fuerzas que mantienen juntas las regiones hidrófobas de las moléculas (no interaccionan con el agua).

Proteínas simples:

Son aquellas que por hidrólisis total, solo dan origen a aminoácidos.

Ejemplos: Albúminas, globulinas, histonas, escleroproteínas (queratina, colágeno, elastina)

Proteínas conjugadas:

Están formadas por la asociación de una proteína simple y una porción no proteínica. Generalmente la fracción proteica se denomina apoproteína, mientras que la otra fracción se denomina grupo prostético. Son ejemplos las nucleoproteínas, las metaloproteínas, las glicoproteínas, la hemoglobina.

Funciones de las Proteínas

• Crecimiento y mantenimiento: Construcción de tejido para crecer o reparar tejido dañado.
• Enzimas: Todas las enzimas son proteínas.
• Hormonas: Algunos reguladores del cuerpo son proteínas.
• Anticuerpos: En respuesta a invasiones de cuerpos extraños se sintetizan las inmunoproteínas.
• Balance de fluidos y electrolitos: Las proteínas regulan la cantidad de fluidos en las células, y también controlan el balance de electrolitos, y guardan una presión osmótica baja en las células.
• El balance ácido-base: Las proteínas mantienen que los fluidos del cuerpo tengan el correcto pH.
• Energía: Un exceso de aminoácidos puede ser metabolizado para producir energía.
• Transporte: Las proteínas actúan como transportadores, o parte de transportadores de otras moléculas.
• Coagulación de sangre: Las moléculas fibrinas se entrelazan para promover la base de la coagulación.

Enzimas

Las enzimas son proteínas* que catalizan reacciones químicas.

No hacen factibles las reacciones imposibles.

Son sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad.

Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o un grupo muy reducido de ellos.

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima.

Centro activo: región concreta de la enzima donde el sustrato se une, un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

El sustrato se une a la enzima; luego se inicia la catálisis.

Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la enzima.

Clasificación Internacional de Enzimas

• Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
• Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.
• Hidrolasas: Catalizan las reacciones de hidrólisis.
• Liasas: Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos.
• Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros.
• Ligasas: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)

Modo de Acción de las Enzimas

La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Energía de activación.

Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos.

Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir:

Sin catalizador E_a= 18 Kcal/mol

Con un catalizador inorgánico (platino) E_a= 12 Kcal/mol

Con una enzima específica (catalasa) E_a= 6 Kcal/mol

Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuadas.

La actuación de la enzima:

• aumenta la concentración efectiva de los sustratos (aumenta la probabilidad de choque)
• permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y
• modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:

• El modelo llave-cerradura: La estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
• El modelo del ajuste inducido: el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.

Coenzima: Es cuando el Cofactor es una molécula orgánica.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.

La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo prostético= holoenzima

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar la enzima.

En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.

• K_M es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
• El valor de K_M da idea de la afinidad del enzima por el sustrato:
  • a menor K_M, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y
  • a mayor K_M, menor afinidad.

Factores que afectan la cinética enzimática:

• pH
• Temperatura
• Fuerza iónica
• Inhibidores

Regulación de la Catálisis Enzimática:

• las concentraciones del sustrato y de los productos finales
• presencia de inhibidores
• modulación alostérica
• modificación covalente
• activación por proteolisis (zimógenos)
• isoenzimas

Bioenergética

La Bioenergética es el estudio de las transformaciones de energía que tienen lugar en la célula, y de la naturaleza y función de los procesos químicos en los que se basan esas transformaciones, las cuales siguen las leyes de la termodinámica.

Termodinámica

Ciencia que define las leyes que describen el estado (energía) de un sistema material y las reglas que rigen la transición de un estado a otro.

Permite determinar si un proceso es energéticamente posible y cuánta energía útil se puede obtener de él, que haga posible la ejecución de otro proceso.

Energía Libre de Gibbs

Cantidad de energía capaz de realizar trabajo durante una reacción a Temperatura y presión constantes.

Proporciona información sobre:

• La dirección de la reacción química
• Composición en el equilibrio
• La cantidad de trabajo desarrollado

Metabolismo

Suma de todas las transformaciones químicas que se producen en una célula u organismo, tiene lugar en una serie de reacciones catalizadas enzimáticamente que constituyen las rutas metabólicas.

Catabolismo

Fase de degradación del metabolismo en la que las moléculas nutrientes orgánicas se convierten en productos más pequeños y sencillos.

Anabolismo

También llamado BIOSÍNTESIS, precursores pequeños y sencillos se integran en moléculas mucho mayores y complejas. Las reacciones de este tipo requieren de un aporte de energía, generalmente en forma del potencial de transferencia del grupo fosforilo del ATP y el poder reductor del NADH, NADPH y FADH₂.

Proteínas Enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones celulares.

Coenzimas NADH (nicotinamida adenina dinucleótido)

NADPH (análogo fosforilado)

FADH₂ (Flavina adenina dinucleótido)

FMN (Flavina mononucleotido