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Estructura y Función de las Proteínas

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Estructura de las Proteínas

4.2.1. Conformación Helicoidal

– Propia de las llamadas α – QUERATINAS.
– Cada cadena polipeptídica adopta forma de HELICOIDE alrededor de un eje quedando los radicales R fuera de la hélice.
– Las hélices se mantienen unidas a través de ENLACES DE HIDRÓGENO INTRACATENARIOS (en la misma cadena polipeptídica).
– La unión de cadenas polipeptídicas se establece a través de ENLACES DISULFURO INTERCATENARIOS (entre cadenas polipeptídicas distintas) que unen unos Seguir leyendo “Estructura y Función de las Proteínas” »

Estructura de las Proteínas: Niveles y Funciones

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Estructura de las Proteínas

4.1.- Estructura primaria

Se denomina de esta forma a la secuencia que siguen los aminoácidos de una proteína. Los aminoácidos de la cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre, y el último el que lleva el grupo carboxilo terminal o libre. La estructura primaria es de gran importancia, pues es la que determina el resto de los niveles y, como consecuencia, la función de la proteína. La alteración de la estructura primaria puede cambiar la Seguir leyendo “Estructura de las Proteínas: Niveles y Funciones” »

Estructura y Función de Proteínas y Lípidos de Membrana

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Proteínas

Definición

Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos que se pliegan espontáneamente para formar estructuras tridimensionales. Su función depende de la estructura. Contienen gran variedad de grupos funcionales. Pueden interaccionar unos con otros para formar complejos con actividades diferentes. Pueden ser desde muy rígidos hasta muy flexibles.

Las proteínas están formadas por 20 aminoácidos. Los alfa-aminoácidos presentan 1 carbono alfa, grupo -NH2, grupo -COOH, un Seguir leyendo “Estructura y Función de Proteínas y Lípidos de Membrana” »

Estructura de las Proteínas: Clases de Aminoácidos y Niveles de Organización

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Clases de Aminoácidos

Apolares

  • La cadena R posee grupos hidrofóbicos que interactúan con otros grupos hidrofóbicos mediante fuerzas de Van der Waals.
  • Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. Glicina, Alanina, Valina
  • Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. Fenilalanina, Triptófano

Polares sin carga

  • R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares.
  • Serina, Tirosina

Polares con carga

Biomoléculas: Aminoácidos, Proteínas, Lípidos y Ácidos Nucleicos

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Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos que se unen para formar proteínas. Están compuestos por hidrógeno, carbono, oxígeno, nitrógeno y azufre.

Propiedades

  • Apolares alifáticos
  • Aromáticos
  • Polares sin carga
  • Básicos
  • Ácidos

Aminoácidos esenciales

De los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos. Los restantes deben ser ingeridos en la dieta. En un ser humano adulto, los aminoácidos esenciales Seguir leyendo “Biomoléculas: Aminoácidos, Proteínas, Lípidos y Ácidos Nucleicos” »

Biomoléculas: Proteínas, Ácidos Nucleicos y Célula

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TEST Proteínas

1-Los Aminoácidos son mol. Orgánicas, de masa mol. Media de 120u que poseen: A

2-Los aminoácidos primarios: A

3-La configuración L de un aminoácido presenta: A

4-La configuración D de un aminoácido presenta: B

5-La actividad óptica que tienen todos los aminoa. Excepto la glicola se debe a: A

6-Los aminoácidos no polares o hidrofóbicos: D

7-Los aminoácidos polares sin carga: B

8-Los aminoácidos polares con carga negativa: C

9-Los aminoácidos polares con carga positiva: D

10-El Seguir leyendo “Biomoléculas: Proteínas, Ácidos Nucleicos y Célula” »

Clasificación y Funciones de las Proteínas y Vitaminas

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Clasificación y Funciones de las Proteínas

Holoproteínas

Constituidas solo por aminoácidos. Según su estructura se clasifican en:

  • Globulares: Tienen estructura esférica y son solubles en agua o disoluciones polares.
  • Filamentosas: Son insolubles en agua, en toda su longitud tienen estructura de hélice alfa, de hoja beta o estructura triple hélice de colágeno.

Heteroproteínas

Además de una parte proteica presenta un componente no proteico.

Metabolismo de Proteínas: Síntesis, Degradación y Regulación

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PROTEÍNAS

No se almacenan en el organismo

Obtención de proteínas:

  • Dieta
  • Síntesis de novo
  • Degradación normal de proteínas

Estructuras proteicas

  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria

CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

PRIMERA FASE DEL CATABOLISMO

  • Eliminación de grupos α-amino (transaminación y desaminación oxidativa consecutiva)
  • Producción de amoniaco y α-cetoácido (esqueletos de carbono)
  • Amoniaco libre

Transaminación:

Transfiere el grupo amino al α-cetoglutarato, produciendo un α-cetoácido. Las enzimas Seguir leyendo “Metabolismo de Proteínas: Síntesis, Degradación y Regulación” »

Las Proteínas: Estructura, Función y Clasificación

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Las Proteínas

Las proteínas son biopolímeros no ramificados formados por la unión de unidades denominadas aminoácidos. Están formadas por C, H, O y N. En muchas hay S y en algunas P, Fe y Cu. Se clasifican en:

  • Péptidos (oligopéptidos y polipéptidos)
  • Proteínas:
    • Homoproteínas (Holoproteínas)
    • Heteroproteínas (Cerebrósidos)

Funciones

Bioquímica: Enzimas, Proteínas y Metabolismo

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Péptidos y Proteínas

Aminoácidos

* Una característica común tanto para péptidos como proteínas es la siguiente: contienen aminoácidos comunes
* Un ejemplo de aminoácido modificado de forma reversible en una proteína, es: fosfoserina

Enzimas

* La clase de enzima que cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula, es: isomerasas
* El modelo de interacción de enzima – sustrato que actualmente es aceptado se llama: ajuste inducido
* El aminoácido acilado durante la catálisis Seguir leyendo “Bioquímica: Enzimas, Proteínas y Metabolismo” »